Présentation du Groupe Synchrotron

Responsable : Jean-Luc Ferrer

Le Groupe Synchrotron (GSY) est composé de deux équipes en étroite relation :

• l’équipe FIP a construit la ligne de lumière FIP-BM30A à l’ESRF et maintenant elle a en charge son fonctionnement, sa maintenance et son développement. Les caractéristiques techniques de FIP sont décrites ici.

• l’équipe “recherche” valide les développements instrumentaux et méthodologiques réalisés sur FIP. L’équipe possède également une activité propre de recherche en biologie structurale. Les projets concernent essentiellement la santé humaine et plus particulièrement des protéines constituant des cibles potentielles pour la conception de molécules actives (“drug design”).

Thèmes de recherche

Développement instrumentaux :
- changeur d’échantillon (CATS)
- robot goniomètre (G-ROB)
- analyse des cristaux in situ
- pêchage automatique des cristaux
- congélation ultra rapide des cristaux
- optimisation de la cristallisation par exploration du diagramme de phase

Biologie structurale :
- mutants résistants de la protéase du VIH
- enzymes de la voie MEP de synthèse des isoprenoides
- contrôle de la réplication par CDK8
- netrin-1 et le récepteur APP
- enzymes impliquées dans la synthèse des acides aminés chez les plantes

Mots clés

Synchrotron - Automatisation/robotisation – cristallisation – cristallographie – détermination de structures - drug design

Techniques spécialisées

Analyse des cristaux in situ – Cristallographie aux rayons X – Ingénierie/purification des protéines - accostage in silico

Services disponibles

La ligne de lumière FIP-BM30A est accessible aux utilisateurs académiques français et européens ainsi qu’aux industriels (environ 200 utilisateurs par an). Pour plus de détails voir ici.

Publications marquantes

Das, A., Mahale, S., Prashar, V., Bihani, S., Ferrer, J.-L., Hosur, M. (2010). X-ray snapshot of HIV-1 protease in action : observation of tetrahedral intermediate and its SIHB with catalytic aspartate. JACS, 132, 6366-6373.

Cobessi, D., Meksem, A. & Brillet K. (2010). Structure of the heme/hemoglobin outer membrane receptor ShuA from Shigella dysenteriae : Heme binding by an induced fit mechanism. Proteins, 78, 286-294.

Borel, F., De Groot, A., Juillan-Binard, C., De Rosny, E., Laudet, V., Pebay-Peyroula, E., Fontecilla-Camps, J-C. & Ferrer, J-L. (2009). Crystal structure of the ligand-binding domain of the retinoid X receptor from the ascidian Polyandrocarpa misakiensis. Proteins, 74, 538-42.

Traoré, D.A., El Ghazouani, A., Jacquamet, L., Borel, F., Ferrer, JL., Lascoux, D., Ravanat, JL., Jaquinod, M., Blondin, G., Caux-Thang, C., Duarte, V. & Latour, JM. (2009). Structural and functional characterization of 2-oxo-histidine in oxidized PerR protein. Nat. Chem. Biol., 5, 53-9.

Tao, Y., Ferrer, J.-L., Pojer, F., Hong, F., Ljung, K., Long, J.A., Li, L., Moreno, J.E., Bowman, M.E., Ivans, L.J., Lim, J., Ballaré, C.L., Sandberg, G., Noel, J.P., and Chory, J. (2008). Rapid synthesis of auxin via a new tryptophanPalatino Linotype-dependent pathway is required for shade avoidance in plants. Cell 133, 164-176.

La liste complète des publications du groupe est consultable ici.