Présentation du LDM

Le laboratoire a pour objectif le développement et l’utilisation des outils théoriques afin d’étudier la structure et la fonction des protéines et d’autres macromolécules biologiques, ainsi que leurs complexes respectifs.

Trois axes principaux regroupent la totalité des sujets de recherche du laboratoire :

• L’étude des processus dans les protéines, tels que les réactions, qui nécessitent l’utilisation d’outils hybrides alliant la mécanique quantique et la mécanique moléculaire. Cet axe est actuellement le plus important du laboratoire.

• L’application des outils de la modélisation ‘classique’ pour étudier les protéines. Les projets développés sous ce thème couvrent plusieurs aspects de la relation structure/fonction dans les protéines.

• Les processus cellulaires de la réaction/diffusion. Les larges échelles de temps et d’espace caractéristiques des processus dans ce domaine requièrent l’utilisation d’une gamme de techniques incluant les modèles simplifiés et la méthode de la dynamique stochastique.

Thèmes de recherche

• Modélisation de la structure et de la fonction des protéines.
• Développement d’algorithmes pour la simulation.
• Etude des réactions dans les protéines.
• Conception d’inhibiteurs.
• Etude de la dynamique des protéines.
• Etude des processus de la réaction et de la diffusion.

Mots clés

Modélisation moléculaire, dynamique moléculaire, réactions enzymatiques, ‘drug design’.

Techniques spécialisées

Modélisation moléculaire, dynamique moléculaire, mécanique quantique.

Publications marquantes

Amara P, Fdez Galvan I, Fontecilla-Camps JC and Field MJ. (2007) The enamine intermediate may not be universal to thiamine catalysis. Angewandte Chemie International Edition England 46(47) : 9019-9022

Crehuet R and Field MJ. (2007) A transition path sampling study of the reaction catalyzed by the enzyme chorismate mutase. Journal of Physical Chemistry B 111(20) : 5708-5718

Field MJ. (2007) A Practical Introduction to the Simulation of Molecular Systems, Second Edition, Cambridge University Press, Cambridge

Lepsik M and Field MJ. (2007) Binding of Calcium and Other Metal Ions to the EF-hand Loops of Calmodulin Studied by Quantum Chemical Calculations and Molecular Dynamics Simulations. Journal of Physical Chemistry B 111(33) : 10012-10022

Thomas A and Field MJ. (2006) A comparative QM/MM simulation study of the reaction mechanisms of human and Plasmodium falciparum HG(X)PRTases. Journal of the American Chemical Society 128(31) : 10096-10102

(La consultation de l’ensemble des publications du laboratoire est possible ici).