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Contacts relatifs à cet article / Nicole Thielens

Equipe immunité innée

Responsable : Nicole THIELENS


Objectifs

Analyser les structures et identifier les mécanismes moléculaires impliqués dans les étapes précoces de l’immunité innée. Définir les bases moléculaires de la reconnaissance des pathogènes, de formes anormales de protéines du soi et des cellules apoptotiques.

Thèmes

Protéines de l’immunité innée : structure et fonction des complexes protéolytiques à l’origine des voies « classique » et « lectine » du complément. Reconnaissance des cellules apoptotiques par les protéines de l’immunité innée.

Mots clés

Immunité innée - Complément - Reconnaissance moléculaire - Lectines - Protéases à sérine - Cellules apoptotiques - Phagocytose -

Techniques spécialisées

Séquençage protéique - Analyse d’acides aminés - Ingénierie des protéines - Résonance plasmonique de surface - Cytométrie en flux - Culture cellulaire -

Services disponibles

Séquençage protéique et analyse d’acides aminés

Publications marquantes

Païdassi, H., Tacnet-Delorme, P., Garlatti, V., Darnault, C., Ghebrehiwet, B., Gaboriaud, C., Arlaud, G. J. & Frachet, P. (2008) C1q binds phosphatidylserine and likely acts as a multiligand bridging molecule in apoptotic cell recognition. J. Immunol. 180, 2329-2338.

Garlatti, V., Belloy, N., Martin, L., Lacroix, M., Matsushita, M., Endo, Y., Fujita, T., Fontecilla-Camps, J.C., Arlaud, G.J., Thielens, N.M. & Gaboriaud, C. (2007) Structural insights into the innate immune recognition specificities of L- and H-ficolins. EMBO J. 26, 623-633.

Teillet, F., Dublet , B., Andrieu, J.P., Gaboriaud, C., Arlaud, G.J. & Thielens, N.M. (2005) The two major oligomeric forms of human mannan-binding lectin : chemical characterization, carbohydrate-binding properties and interaction with MBL-associated serine proteases. J. Immunol. 174, 2870-2877.

Gaboriaud, C., Juanhuix, J., Gruez, A., Lacroix, M., Darnault, C., Pignol, D., Verger, D., Fontecilla-Camps, J.C. & Arlaud, G.J. (2003) The crystal structure of the globular head of complement protein C1q provides a basis for its versatile recognition properties. J. Biol. Chem., 278, 46974-46982.

Budayova-Spano, M., Lacroix, M., Thielens, N.M., Arlaud, G.J., Fontecilla-Camps, J.C. & Gaboriaud C. (2002) The crystal structure of the zymogen catalytic domain of complement protease C1r reveals that a disruptive mechanical stress is required to trigger activation of the C1 complex. EMBO J. 21, 231-239.