Présentation du Laboratoire de Résonance Magnétique Nucléaire (LRMN)

La résonance magnétique nucléaire (RMN) est devenue une technique importante pour la détermination de la structure tridimensionnelle des macromolécules biologiques. La capacité de caractériser à la fois la structure et la dynamique de ces molécules éventuellement en présence de partenaires biologiques a fait de la RMN un outil essentiel pour comprendre les processus biologiques. L’étude de complexes moléculaires, même dans un contexte de faible affinité, ouvre de grandes opportunités pour le développement de molécules pharmaceutiques.

Thèmes de recherche

• Développements méthodologiques
• Marquage isotopique (Partnership for Structural Biology)
• Systèmes biologiques

Mots clés

RMN (résonance magnétique nucléaire), Protéines, Biomolécules, Structure, Dynamique, Séquence d’impulsions, Modélisation Moléculaire, Marquage Isotopique, Plateforme haut champ de RMN.

Domaines de compétence du laboratoire

RMN (résonance magnétique nucléaire), Modélisation Moléculaire, Marquage Isotopique, Biologie Moléculaire, Purification des Protéines.

Équipement Spécifique

3 spectromètres de RMN :

• 800 MHz avec cryosonde (1H,15N,13C,2H) et une console DirectDrive.
• 600 MHz avec coldprobe (1H,15N,13C,2H) et une console DirectDrive.
• 600 MHz avec une sonde à 5 canaux (1H,15N,13C,2H,31P) et une console DirectDrive.

Publications majeures

1) A structural model for unfolded proteins from residual dipolar couplings and small angle X-ray scattering. P. Bernado, L. Blanchard, P. Timmins, D. Marion, R. Ruigrok, M. Blackledge Proc. Natl. Acad. Sci. 102, 17002-17007 (2005).

2) Very fast two-dimensional NMR spectroscopy for real-time investigation of dynamic events in proteins on the time scale of seconds. P. Schanda, B. Brutscher J. Am. Chem. Soc. 127, 8014-8014 (2005).

3) Identification of slow correlated motions in proteins using residual dipolar and hydrogen-bond scalar couplings G. Bouvignies, P. Bernado, S. Meier, K. Cho, S. Grzesiek, R. Brüschweiler, M. Blackledge Proc. Natl. Acad. Sci. 102, 13885-13890 (2005).

4) Amino-acid type-edited NMR experiments for methyl-methyl distance measured in 13C labeled proteins, H. Van Melckebeke, J.-P. Simorre, B. Brutscher J. Am. Chem. Soc. 126, 9584-9591 (2004).

5) Solution structural study of BlaI : Implications for the repression of genes involved in ≤-Lactam antibiotic resistance, H. Van Melckebeke, C. Veuls, P. Gans, P. Filée, G. Llabres, B. Joris, J.-P. Simorre, J. Mol. Biol. 333, 711-720 (2003).

(Vous pouvez trouver toutes les publications ici).