Menu
Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Communiqués de presse

Les communiqués de presse issus de travaux de l’IBS publiés depuis 2015 sont repertoriés ici :

2017 - 2016 - 2015

2017

13/09/17 - AminoCraft : apprendre les acides aminées en s’amusant
Deux enseignantes-chercheuses de l’IBS ont développé une application ludique pour apprendre la structure chimique des 20 acides aminés. Disponible gratuitement, en français et en anglais, en téléchargement sur smartphone (Android ou Apple), cette application « embarquée » ne nécessite pas de connexion wifi ou mobile. Le développement de AminoCraft a été rendu possible grâce à un financement de la région Rhône Alpes Auvergne et l’aide de l’Université Grenoble Alpes.
Communiqué de presse


11/09/17 - Cinéma moléculaire ultra-rapide : voir les protéines absorber la lumière
Grâce à un procédé inédit, des scientifiques ont pu filmer les processus ultra-rapides à l’œuvre dans les protéines fluorescentes, largement utilisées comme marqueur en imagerie du vivant. Ce nouveau procédé, qui utilise des lasers gigantesques aux rayons X, permet d’étudier les processus tels que la vision, la bioluminescence et d’autres jusqu’ici inobservables. Ces travaux sont publiés dans Nature Chemistry le 11 septembre 2017 par une collaboration internationale impliquant les scientifiques de l’IBS, de l’Université de Lille, de Rennes 1 et Paris-Sud, ainsi que l’Institut Max-Planck de Heidelberg en Allemagne.
Communiqué de presse


15/05/2017 - Comment le phytoplancton domine-t-il les océans ?
La photosynthèse est un processus unique qui, dans le monde vivant, a permis la colonisation des terres et des océans, respectivement par les plantes et le phytoplancton. Si les mécanismes de la photosynthèse sont bien connus chez les plantes, les scientifiques commencent seulement à comprendre comment le phytoplancton a développé une photosynthèse. Dans le cadre d’une collaboration internationale, des chercheurs de l’Institut de Biosciences et Biotechnologies de Grenoble (BIG), de l’Institut de biologie structurale (IBS), de l’Institut nanosciences et cryogénie (INAC), de l’Institut de Biologie Physico-Chimique (IBPC), de l’ETH Zurich (Suisse) et de l’Université de Konstanz (Allemagne) proposent un modèle structural du processus photosynthétique chez le phytoplancton, en étudiant la diatomée Phaeodactylum tricornutum. Ces résultats sont publiés le 20 Juin 2017 dans Nature communications.
Communiqué de presse


15/05/2017 - Mise en évidence d’un mécanisme d’arrêt de croissance des racines des plantes
Le Groupe de Microscopie Electronique et Méthodes de l’IBS, en collaboration avec le le Laboratoire de Biologie végétale et microbiologie environnementales de Cadarache et le Leibniz Institute of Plant Biochemistry ont mis en évidence un mécanisme d’arrêt de la croissance racinaire des plantes lors d’une carence en phosphate dans le sol. L’exploitation de ces résultats permettrait d’améliorer la résistance de plantes cultivées dans les sols acides ou pauvres en phosphates, ou d’augmenter leurs propriétés d’extraction de métaux polluants. Les résultats de cette étude sont parus dans Nature Communications le 15 mai 2017 (voir communiqué de presse).
Communiqué de presse


25/04/2017 - Polyvalan (start-up émanant de l’IBS et de l’ENS Lyon) et Pulsalys signent un contrat d’exploitation exclusif pour déterminer facilement la structure 3D des protéines
PULSALYS, la Société d’Accélération du Transfert de Technologies de Lyon Saint-Etienne annonce la signature d’une licence exclusive avec POLYVALAN, visant à faciliter la détermination de structures de protéines. POLYVALAN, qui bénéficie du savoir-faire de l’IBS et de l’ENS-Lyon, est spécialisée dans le développement, la fabrication et la commercialisation d’additifs chimiques innovants dédiés à la biologie structurale.
Communiqué de presse

2016

18/04/2016 - L’union fait la fleur
La protéine LEAFY, un facteur de transcription responsable de la formation des fleurs, est capable de s’assembler en petites chaines formées de plusieurs protéines. Ce mécanisme lui permet de se fixer et d’activer des régions du génome inaccessibles à une protéine seule. Ces résultats ont été obtenus par des chercheurs du Laboratoire de physiologie cellulaire végétale et de l’Institut de biologie structurale, en collaboration avec des partenaires internationaux. Publiés le 21 avril 2016 dans Nature communications, ils ouvrent la voie à de nouvelles pistes de recherche sur la régulation de l’expression des gènes.
Communiqué de presse


17/05/2016 - Une avancée dans la recherche d’un vaccin contre le SIDA
Le sang d’un donneur d’Afrique sub-saharienne a conduit à une découverte remarquable qui pourrait être cruciale dans la recherche d’un vaccin contre l’infection par le VIH, le virus du SIDA. Le système immunitaire de ce donneur infecté a secreté de façon naturelle des anticorps puissants, qui, ainsi que l’ont montré des tests de laboratoire, peuvent reconnaître et neutraliser environ 50 pour cent des souches VIH-1 qui circulent dans le monde. Le VIH-1 est le type le plus répandu de VIH à l’échelle mondiale. Les chercheurs ont réussi à observer et comprendre comment le système immunitaire a développé ces anticorps, ce qui pourra aider à la conception d’un vaccin anti-VIH.
Communiqué de presse


07/06/2016 - Le virus de la rougeole livre un de ses secrets
Pour la première fois, l’assemblage d’un complexe-clé du virus de la rougeole, appelé nucléocapside, vient d’être décrit in vitro. Les mécanismes de cet assemblage pourraient être exploités comme outil pour développer des thérapies antivirales. Ces travaux sont détaillés par des chercheurs de l’Institut de biologie structurale dans un article paru le 6 juin 2016 dans Angewandte Chemie.
Communiqué de presse


05/09/2016 - Des neutrons pour comprendre le secret des bactéries extrêmophiles comme celles qui décomposent le Titanic
Les micro-organismes Halomonas sont capables de survivre à des environnements salés très hostiles. Pour cela ils accumulent la molécule ectoïne afin de compenser les fluctuations des concentrations externes de sel. Des expériences de diffusion de neutrons ont permis d’expliquer comment l’ectoïne permet à ces bactéries de survivre : elle agit, à l’intérieur des bactéries, en maintenant les propriétés dynamiques de l’eau, essentielles à la vie. Retour ligne automatique
Publié dans Scientific Reports, ce résultat a été obtenu par une collaboration de chercheurs principalement de l’Institut Laue-Langevin, de l’IBS, de l’Institut Max Planck de biochimie et de la société de biotechnologies Bitop. Il permet une meilleure compréhension de l’adaptation des microbes à des environnements extrêmes. La bactérie Halomonas présente un fort potentiel d’applications biotechnologiques dans des domaines tels que la santé, la biorestauration et la gestion des déchets.
Communiqué de presse


28/09/2016 - La structure de la toxine BinAB révélée : un petit pas pour l’Homme, un gros tracas pour les moustiques !
_ BinAB, produite sous la forme de cristaux par une bactérie, tue spécifiquement les larves des moustiques Culex et Anophèles. Elle est cependant inactive sur les moustiques tigres (ou Aedes), vecteurs de la dengue et du chikungunya. Pour élargir le spectre d’action de BinAB, une connaissance de sa structure moléculaire est nécessaire. Longtemps restée inaccessible, elle est publiée le 28 septembre 2016 dans la revue Nature par un consortium international de chercheurs dont des membres de l’IBS.
Communiqué de presse


2015

09/12/2015 - Virus H5N1 : comment la dynamique d’une protéine lui permet de multiplier ses fonctionnalités
Les chercheurs du groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN de l’IBS, en collaboration avec leurs collègues de l’UVHCI, l’EMBL et l’ILL, ont utilisé la RMN, en combinaison avec la fluorescence (résonance de Förster) et la diffusion aux petits angles pour révéler la présence de grandes réorganisations structurales dans le domaine 627-NLS de la polymerase du virus H5N1 de l’influenza. Ce domaine est capable d’adopter deux conformations très différentes, ajustables en fonction des besoins du virus. Selon la température, cette protéine adopte une conformation « fermée », permettant à la polymérase de fonctionner et aux protéines virales d’être synthétisées, ou une conformation « ouverte », observée ici pour la première fois, lui conférant la capacité d’interagir avec d’autres protéines et de parvenir ainsi à pénétrer dans le noyau des cellules infectées. Le basculement d’une conformation à l’autre, permet ainsi à la polymérase virale d’atteindre le noyau pour fabriquer des virus. Cette étude souligne l’efficacité avec laquelle les virus exploitent la flexibilité conformationnelle de leurs protéines pour étendre leur diversité fonctionnelle.
Communiqué de presse


08/10/2015 - La dynamique inédite du transport d’une molécule dans le noyau d’une cellule
Le mécanisme du transport d’une molécule à l’intérieur du noyau cellulaire, sanctuaire de l’information génétique, a été mis en évidence par une collaboration internationale impliquant des chercheurs de l’Institut de biologie structurale (IBS, CEA/,CNRS/Université Joseph Fourier). En combinant des observations in vitro et in vivo, cette équipe a montré que les nucléoporines, protéines flexibles présentes dans les pores de l’enveloppe du noyau, constituent une barrière sélective grâce à des interactions faibles, mais très rapides et très spécifiques, avec des protéines chargées du transport de molécules.
Communiqué de presse


05/10/2015 - Même prisonnières d’un cristal, les molécules bougent encore
La cristallographie aux rayons X permet de connaître la structure tridimensionnelle d’une molécule, donc de comprendre son fonctionnement et potentiellement d’exploiter ces connaissances pour, par la suite, moduler son activité, notamment en vue d’un usage thérapeutique ou biotechnologique. Pour la première fois, une étude a démontré que des mouvements résiduels continuent d’animer les protéines au sein d’un cristal et que ce mouvement « floute » les structures obtenues par cristallographie. Elle souligne que plus ces mouvements résiduels sont amortis, meilleur est l’ordre cristallin : c’est ainsi que les cristaux plus compacts de molécules permettent généralement d’obtenir des structures de meilleure qualité. Ces travaux combinent la cristallographie, la résonnance magnétique nucléaire (RMN) et des simulations. Ils sont le fruit d’une collaboration internationale impliquant des chercheurs de l’IBS.

Communiqué de presse


30/04/2015 - Observer en direct le « réveil » d’une protéine
Avec quelle dynamique une protéine devient-elle fonctionnelle ? Des chercheurs de l’IBS, en collaboration avec l’EPFL et l’ENS de Lyon, ont conçu un dispositif de « Résonance magnétique nucléaire » (RMN) capable d’observer le « réveil » progressif d’une protéine, de son état inerte à son état fonctionnel. Une première dans l’analyse de ces molécules biologiques complexes et en perpétuel mouvement.
Communiqué de presse


27/04/2015 - Alzheimer : l’eau pourrait servir de marqueur précoce
Une collaboration internationale à laquelle ont participé des chercheurs du groupe Dynamique et Cinétique des processus moléculaires de l’IBS, ainsi que des chercheurs de l’Institut Laue Langevin et du Laboratoire des Matériaux et du Génie Physique (CNRS), a mis en évidence que le mouvement des molécules d’eau pourrait constituer un marqueur indirect de la présence de fibres amyloïdes tau. Ces fibres sont directement impliquées dans le développement de la maladie d’Alzheimer et leur détection pourrait ainsi permettre un diagnostic précoce de la maladie.
Communiqué de presse


16/04/2015 - La danse des molécules d’eau qui active les protéines
Dans le cadre d’études menées sur l’activité des protéines, une équipe internationale de recherche impliquant l’IBS (Groupe DYNAMOP) et l’Institut Laue-Langevin, vient de mettre en évidence le rôle de l’eau à l’échelle moléculaire. Les chercheurs ont ainsi découvert l’implication du mouvement des molécules d’eau à la surface des protéines afin de les rendre dynamiques et donc fonctionnelles.
Communiqué de presse


29/01/2015 - Infection virale : une interaction déterminante reconstituée en 3D
Pour la première fois, des chercheurs de l’IBS ont pu observer à l’échelle atomique le parcours et les étapes successives du changement de forme d’une protéine virale désordonnée, de son état libre jusqu’à sa fixation sur une autre protéine virale. La dynamique et les mécanismes de cette interaction protéique, impliquée dans la multiplication du virus Sendai, fournissent des informations qui pourraient conduire au développement d’anti-viraux innovants.
Communiqué de presse