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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

2015

09/12/2015 - Virus H5N1 : comment la dynamique d’une protéine lui permet de multiplier ses fonctionnalités
Les chercheurs du groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN de l’IBS, en collaboration avec leurs collègues de l’UVHCI, l’EMBL et l’ILL, ont utilisé la RMN, en combinaison avec la fluorescence (résonance de Förster) et la diffusion aux petits angles pour révéler la présence de grandes réorganisations structurales dans le domaine 627-NLS de la polymerase du virus H5N1 de l’influenza. Ce domaine est capable d’adopter deux conformations très différentes, ajustables en fonction des besoins du virus. Selon la température, cette protéine adopte une conformation « fermée », permettant à la polymérase de fonctionner et aux protéines virales d’être synthétisées, ou une conformation « ouverte », observée ici pour la première fois, lui conférant la capacité d’interagir avec d’autres protéines et de parvenir ainsi à pénétrer dans le noyau des cellules infectées. Le basculement d’une conformation à l’autre, permet ainsi à la polymérase virale d’atteindre le noyau pour fabriquer des virus. Cette étude souligne l’efficacité avec laquelle les virus exploitent la flexibilité conformationnelle de leurs protéines pour étendre leur diversité fonctionnelle.
Communiqué de presse


08/10/2015 - La dynamique inédite du transport d’une molécule dans le noyau d’une cellule
Le mécanisme du transport d’une molécule à l’intérieur du noyau cellulaire, sanctuaire de l’information génétique, a été mis en évidence par une collaboration internationale impliquant des chercheurs de l’Institut de biologie structurale (IBS, CEA/,CNRS/Université Joseph Fourier). En combinant des observations in vitro et in vivo, cette équipe a montré que les nucléoporines, protéines flexibles présentes dans les pores de l’enveloppe du noyau, constituent une barrière sélective grâce à des interactions faibles, mais très rapides et très spécifiques, avec des protéines chargées du transport de molécules.
Communiqué de presse


05/10/2015 - Même prisonnières d’un cristal, les molécules bougent encore
La cristallographie aux rayons X permet de connaître la structure tridimensionnelle d’une molécule, donc de comprendre son fonctionnement et potentiellement d’exploiter ces connaissances pour, par la suite, moduler son activité, notamment en vue d’un usage thérapeutique ou biotechnologique. Pour la première fois, une étude a démontré que des mouvements résiduels continuent d’animer les protéines au sein d’un cristal et que ce mouvement « floute » les structures obtenues par cristallographie. Elle souligne que plus ces mouvements résiduels sont amortis, meilleur est l’ordre cristallin : c’est ainsi que les cristaux plus compacts de molécules permettent généralement d’obtenir des structures de meilleure qualité. Ces travaux combinent la cristallographie, la résonnance magnétique nucléaire (RMN) et des simulations. Ils sont le fruit d’une collaboration internationale impliquant des chercheurs de l’IBS.

Communiqué de presse


30/04/2015 - Observer en direct le « réveil » d’une protéine
Avec quelle dynamique une protéine devient-elle fonctionnelle ? Des chercheurs de l’IBS, en collaboration avec l’EPFL et l’ENS de Lyon, ont conçu un dispositif de « Résonance magnétique nucléaire » (RMN) capable d’observer le « réveil » progressif d’une protéine, de son état inerte à son état fonctionnel. Une première dans l’analyse de ces molécules biologiques complexes et en perpétuel mouvement.
Communiqué de presse


27/04/2015 - Alzheimer : l’eau pourrait servir de marqueur précoce
Une collaboration internationale à laquelle ont participé des chercheurs du groupe Dynamique et Cinétique des processus moléculaires de l’IBS, ainsi que des chercheurs de l’Institut Laue Langevin et du Laboratoire des Matériaux et du Génie Physique (CNRS), a mis en évidence que le mouvement des molécules d’eau pourrait constituer un marqueur indirect de la présence de fibres amyloïdes tau. Ces fibres sont directement impliquées dans le développement de la maladie d’Alzheimer et leur détection pourrait ainsi permettre un diagnostic précoce de la maladie.
Communiqué de presse


16/04/2015 - La danse des molécules d’eau qui active les protéines
Dans le cadre d’études menées sur l’activité des protéines, une équipe internationale de recherche impliquant l’IBS (Groupe DYNAMOP) et l’Institut Laue-Langevin, vient de mettre en évidence le rôle de l’eau à l’échelle moléculaire. Les chercheurs ont ainsi découvert l’implication du mouvement des molécules d’eau à la surface des protéines afin de les rendre dynamiques et donc fonctionnelles.
Communiqué de presse


29/01/2015 - Infection virale : une interaction déterminante reconstituée en 3D
Pour la première fois, des chercheurs de l’IBS ont pu observer à l’échelle atomique le parcours et les étapes successives du changement de forme d’une protéine virale désordonnée, de son état libre jusqu’à sa fixation sur une autre protéine virale. La dynamique et les mécanismes de cette interaction protéique, impliquée dans la multiplication du virus Sendai, fournissent des informations qui pourraient conduire au développement d’anti-viraux innovants.
Communiqué de presse