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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

2016

18/04/2016 - L’union fait la fleur
La protéine LEAFY, un facteur de transcription responsable de la formation des fleurs, est capable de s’assembler en petites chaines formées de plusieurs protéines. Ce mécanisme lui permet de se fixer et d’activer des régions du génome inaccessibles à une protéine seule. Ces résultats ont été obtenus par des chercheurs du Laboratoire de physiologie cellulaire végétale et de l’Institut de biologie structurale, en collaboration avec des partenaires internationaux. Publiés le 21 avril 2016 dans Nature communications, ils ouvrent la voie à de nouvelles pistes de recherche sur la régulation de l’expression des gènes.
Communiqué de presse


17/05/2016 - Une avancée dans la recherche d’un vaccin contre le SIDA
Le sang d’un donneur d’Afrique sub-saharienne a conduit à une découverte remarquable qui pourrait être cruciale dans la recherche d’un vaccin contre l’infection par le VIH, le virus du SIDA. Le système immunitaire de ce donneur infecté a secreté de façon naturelle des anticorps puissants, qui, ainsi que l’ont montré des tests de laboratoire, peuvent reconnaître et neutraliser environ 50 pour cent des souches VIH-1 qui circulent dans le monde. Le VIH-1 est le type le plus répandu de VIH à l’échelle mondiale. Les chercheurs ont réussi à observer et comprendre comment le système immunitaire a développé ces anticorps, ce qui pourra aider à la conception d’un vaccin anti-VIH.
Communiqué de presse


07/06/2016 - Le virus de la rougeole livre un de ses secrets
Pour la première fois, l’assemblage d’un complexe-clé du virus de la rougeole, appelé nucléocapside, vient d’être décrit in vitro. Les mécanismes de cet assemblage pourraient être exploités comme outil pour développer des thérapies antivirales. Ces travaux sont détaillés par des chercheurs de l’Institut de biologie structurale dans un article paru le 6 juin 2016 dans Angewandte Chemie.
Communiqué de presse


05/09/2016 - Des neutrons pour comprendre le secret des bactéries extrêmophiles comme celles qui décomposent le Titanic
Les micro-organismes Halomonas sont capables de survivre à des environnements salés très hostiles. Pour cela ils accumulent la molécule ectoïne afin de compenser les fluctuations des concentrations externes de sel. Des expériences de diffusion de neutrons ont permis d’expliquer comment l’ectoïne permet à ces bactéries de survivre : elle agit, à l’intérieur des bactéries, en maintenant les propriétés dynamiques de l’eau, essentielles à la vie. Retour ligne automatique
Publié dans Scientific Reports, ce résultat a été obtenu par une collaboration de chercheurs principalement de l’Institut Laue-Langevin, de l’IBS, de l’Institut Max Planck de biochimie et de la société de biotechnologies Bitop. Il permet une meilleure compréhension de l’adaptation des microbes à des environnements extrêmes. La bactérie Halomonas présente un fort potentiel d’applications biotechnologiques dans des domaines tels que la santé, la biorestauration et la gestion des déchets.
Communiqué de presse


28/09/2016 - La structure de la toxine BinAB révélée : un petit pas pour l’Homme, un gros tracas pour les moustiques !
_ BinAB, produite sous la forme de cristaux par une bactérie, tue spécifiquement les larves des moustiques Culex et Anophèles. Elle est cependant inactive sur les moustiques tigres (ou Aedes), vecteurs de la dengue et du chikungunya. Pour élargir le spectre d’action de BinAB, une connaissance de sa structure moléculaire est nécessaire. Longtemps restée inaccessible, elle est publiée le 28 septembre 2016 dans la revue Nature par un consortium international de chercheurs dont des membres de l’IBS.
Communiqué de presse