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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Faits marquants

AminoCraft : apprendre les acides aminées en s’amusant

Deux enseignantes-chercheuses de l’IBS ont développé une application ludique pour apprendre la structure chimique des 20 acides aminés.

Communiqué de presse

Disponible gratuitement, en français et en anglais, en téléchargement sur smartphone (Android ou Apple), cette application « embarquée » ne nécessite pas de connexion wifi ou mobile. Le développement de AminoCraft a été rendu possible grâce à un financement de la région Rhône Alpes Auvergne et l’aide de l’Université Grenoble Alpes.

Cinéma moléculaire ultra-rapide : voir les protéines absorber la lumière

Grâce à un procédé inédit, des scientifiques ont pu filmer les processus ultra-rapides à l’œuvre dans les protéines fluorescentes, largement utilisées comme marqueur en imagerie du vivant. Ce nouveau procédé, qui utilise des lasers gigantesques aux rayons X, permet d’étudier les processus tels que la vision, la bioluminescence et d’autres jusqu’ici inobservables. Ces travaux sont publiés dans Nature Chemistry le 11 septembre 2017 par une collaboration internationale impliquant les scientifiques de l’IBS, de l’Université de Lille, de Rennes 1 et Paris-Sud, ainsi que l’Institut Max-Planck de Heidelberg en Allemagne.

Communiqué de presse

Chromophore twisting in the excited state of a fluorescent protein captured by time-resolved serial femtosecond crystallography. Coquelle N, Sliwa M, Woodhouse J, Schirò G, Adam V, Aquila A, Barends T, Boutet S, Byrdin M, Carbajo S, De la Mora E, Doak B, Feliks M, Fieschi F, Foucar L, Guillon V, Hilpert M, Hunter M, Jakobs S, Koglin J, Kovacsova G, Lane TJ, Lévy B, Liang M, Nass K, Ridard J, Robinson J, Roome C, Ruckebusch C, Seaberg M, Thepaut M, Cammarata M, Demachy I, Field M, Shoeman R, Bourgeois D, Colletier J-P, Schlichting I, Weik M. Nature Chemistry

La RMN un outil pour la détection des interactions très faibles dans les protéines

Habituellement, les interactions CH / pi faiblement polaires sont déduites des coordonnées tridimensionnelles des protéines. Les chercheurs de l’IBS, en collaboration avec des groupes des universités de York et d’Ottawa, ont utilisé la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) en combinaison avec une stratégie optimisée de marquage isotopique des groupes méthyles (Me) pour observer directement les interactions Me / pi entre les protons des groupes Methyles et les atomes du squelette des protéines. Sur la base des résultats des calculs théoriques (DFT) et des spectres de RMN, les chercheurs fournissent des preuves convaincantes des interactions Me / pi dans les protéines et décrivent comment l’identification simple et sans ambiguïté des groupes donneurs et accepteurs de paires CH-pi peut être obtenue. Ainsi, la nécessité d’une connaissance a priori de la structure tridimensionnelle d’une protéine n’est plus un prérequis pour la caractérisation de ces interactions faibles.

Observation of CH⋅⋅⋅π Interactions between Methyl and Carbonyl Groups in Proteins. Perras FA, Marion D, Boisbouvier J, Bryce DL, Plevin MJ. Angewandte Chemie-International Edition England doi : 10.1002/anie.201702626