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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Faits marquants

Résistance aux antibiotiques : une nouvelle cible dans la paroi bactérienne

Depuis leur introduction dans le marché international dans les années 30, les antibiotiques type b-lactamine, comme les pénicillines et céphalosporines, sont le traitement de choix pour des infections qui vont de la pneumonie jusqu’à la peste bubonique. Les b-lactamines perturbent la machinerie de la formation de la paroi cellulaire en bloquant l’activité des Penicillin-Binding Proteins (PBPs), qui catalysent les dernières étapes de la synthèse du peptidoglycane, un composant essentiel de la paroi bactérienne. Lors de la synthèse du composant principal de la paroi, les PBPs participent aux différentes étapes du cycle cellulaire (élongation et division). Ceci explique pourquoi plusieurs PBPs sont indispensables pour la survie bactérienne. Nous avons donc pu caractériser, pour la première fois, le complexe entre une PBP et MreC, une protéine du cytosquelette bactérien, qui sert comme ‘ancre’ pour d’autres membres du complexe d’elongation. Le complexe PBP2 :MreC représente donc le ‘cœur’ structurale de l’elongasome, et toute atteinte à sa formation, par exemple par l’introduction de mutations, empêche la bonne formation de la paroi lors de l’élongation des cellules filles, générant des cellules de diamètre aberrant et qui éventuellement meurent. La superficie d’interaction entre les deux proteines pourrait etre une cible potentielle pour le developpement d’inhibiteurs specifiques. Détails

Molecular architecture of the PBP2:MreC core bacterial cell wall synthesis complex. Contreras-Martel C, Martins A, Ecobichon C, Maragno Trindade D, Mattei PJ, El Ghachi M, Hicham S, Hardouin P, Boneca IG, Dessen A. Nature Communications

Inauguration d’une plateforme de cryomicroscopie électronique sur le Campus EPN

Un cryo-microscope électronique, TITAN KRIOS, a été inauguré le 10 novembre à l’ESRF, le Synchrotron Européen, basé à Grenoble. Cette inauguration s’est tenue en présence d’Ada Yonath, lauréate du prix Nobel de Chimie 2009, de Francesco Sette, directeur général de l’ESRF et de l’ensemble des partenaires qui vont faire fonctionner cette plateforme collaborative : l’IBS (Institut de Biologie Structurale), l’EMBL (Laboratoire Européen de Biologie Moléculaire) et l’ILL (Institut Laue Langevin). Cette plateforme de cryo-microscopie électronique va offrir, à la communauté scientifique européenne et internationale, un équipement innovant, complémentaire des techniques déjà proposées par l’ESRF et ses partenaires pour la biologie structurale. Elle va permettre de mieux comprendre le monde du vivant à l’échelle atomique et répondre à des enjeux de santé majeurs.

Dossier de presse
Communiqué de presse

Nobel de chimie : le vivant vitrifié sous le regard du microscope électronique

Le jury du prix Nobel de chimie met cette année la biologie structurale sur le devant de la scène. Jacques Dubochet, Joachim Frank et Richard Henderson reçoivent les honneurs pour la mise au point de la cryo-microscopie électronique. Décryptage par Guy Schoehn. responsable du groupe de Microscopie Electronique et Méthodes de l’IBS