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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Comment l’environnement cristallin modifie le paysage énergétique des protéines

La compréhension de la fonction des protéines nécessite la caractérisation de leur structure ainsi que leur dynamique. Des milliers de structures « figées » existent dans les banques de données, mais relativement peu d’information est connue sur leur dynamique. Des avancés récentes en cristallographie permettent d’obtenir ces informations sur les mouvements des protéines dans leur cristal. Néanmoins, une question centrale était à ce jour peu investiguée : Comment l’empilement des protéines dans le cristal influe-t’il sur la dynamique des protéines ?
Kurauskas et al ont utilisé une combinaison de nouvelles approches de spectroscopie RMN du solide et des longues simulations de dynamique moléculaire pour éclaircir cette question. Cette étude à mis en évidence que les mouvements d’une protéine à des échelles de temps biologiquement importantes sont influencé en effet par le « packing » cristallin. Ces résultats sont importants pour les futures recherches de dynamique moléculaire par cristallographie.

Slow conformational exchange and overall rocking motion in ubiquitin protein crystals. Kurauskas V, Izmailov SA, Rogacheva O, Hessel A, Ayala I, Woodhouse J, Shilova A, Xue Y, Yuwen T, Coquelle N, Colletier JP, Skrynnikov NR, Schanda P. Nature Communications DOI:10.1038/10.1038/s41467-017-00165-8