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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

La RMN un outil pour la détection des interactions très faibles dans les protéines

Habituellement, les interactions CH / pi faiblement polaires sont déduites des coordonnées tridimensionnelles des protéines. Les chercheurs de l’IBS, en collaboration avec des groupes des universités de York et d’Ottawa, ont utilisé la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) en combinaison avec une stratégie optimisée de marquage isotopique des groupes méthyles (Me) pour observer directement les interactions Me / pi entre les protons des groupes Methyles et les atomes du squelette des protéines. Sur la base des résultats des calculs théoriques (DFT) et des spectres de RMN, les chercheurs fournissent des preuves convaincantes des interactions Me / pi dans les protéines et décrivent comment l’identification simple et sans ambiguïté des groupes donneurs et accepteurs de paires CH-pi peut être obtenue. Ainsi, la nécessité d’une connaissance a priori de la structure tridimensionnelle d’une protéine n’est plus un prérequis pour la caractérisation de ces interactions faibles.

Observation of CH⋅⋅⋅π Interactions between Methyl and Carbonyl Groups in Proteins. Perras FA, Marion D, Boisbouvier J, Bryce DL, Plevin MJ. Angewandte Chemie-International Edition England doi : 10.1002/anie.201702626