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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Les opsonines C1q et MBL utilisent un site d’ancrage commun sur le récepteur cr1

CR1 (Complement receptor 1) est une glycoprotéine membranaire polymorphique impliquée dans l’élimination des agents nocifs pour l’organisme. En fixant des cibles étiquetées par des opsonines du système du complément, le récepteur CR1 à la surface des érythrocytes contribue à leur élimination par transport vers le foie puis phagocytose par des monocytes, macrophages ou neutrophiles. CR1 est un récepteur de type I de 30 modules CCP homologues qui servent de station d’ancrage des opsonines C3b et C4b du complément. Si C3b et C4b sont connues depuis longtemps comme ligands de CR1, ce n’est que plus récemment qu’il a été montré que les collagènes de défense C1q et MBL ont également un rôle d’opsonine.
Dans cette étude, l’équipe IRPAS a localisé le site de fixation de C1q et de la MBL à CR1 grâce à une stratégie de dissection moléculaire particulièrement adaptée à l’étude des protéines multi-modulaires. Le site de fixation identifié est commun pour C1q et MBL et se réduit à une paire de modules CCP24 et 25 parmi les 30 de CR1. Cette étude contribue à élargir les connaissances sur le rôle multifonctionnel des collagènes de défense du complément humain et plus particulièrement sur cette nouvelle fonction d’opsonine qui permet le transfert d’agents étrangers ou du soi modifié sur divers récepteurs cellulaires en vue de leur élimination.

C1q and MBL interact with CR1 in the same region on CCP24-25 modules. Jacquet M, Cioci G, Fouët G, Bally I, Thielens NM, Gaboriaud C, Rossi V. Frontiers in Immunology ;9, 453