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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Publication des premiers résultats obtenus sur le XFEL européen

View into the 3.4km long tunnel of the European XFEL (©IBS/M.Weik)

Les lasers à électrons libres (XFELs) sont de nouvelles sources de rayons X qui produisent des impulsions de rayons X très courtes de l’ordre de la femtoseconde (un millionième de milliardième de seconde) d’une brillance maximale qui dépasse de neuf ordres de grandeur celle des sources synchrotron classiques. La courte durée des impulsions correspond à l’échelle de temps des réactions chimiques, ce qui permet d’étudier la dynamique de la matière dans le temps et d’analyser des objets très sensibles aux rayons-X. Les chercheurs de l’IBS ont participé à l’une des premières expériences menées dans le premier laser à électrons libres européen situé à Hambourg, en Allemagne. Cette installation à grande échelle est la première à produire des impulsions XFEL avec un taux de répétition en MHz, à comparer avec les taux de 60 et 120 Hz des XFELs à SACLA (Japon) et LCLS (USA).
Grâce à cette nouvelle installation, les scientifiques ont pu résoudre les structures de deux protéines à partir d’un mélange naturel de cristaux produit lors de l’extraction des protéines de fève. C’est un véritable tour de force, qui renoue avec les fondements de la cristallographie des protéines !! C’est en effet cette préparation de cristaux qui a permis à Sumner de démontrer la faisabilité de l’isolation et de la cristallisation des protéines, pour laquelle il a obtenu le Prix Nobel de Chimie, en 1946. Avec leurs collègues de l’Institut Max Planck pour la recherche médicale de Heidelberg, des universités de Rennes et de Lille et d’autres, ils ont démontré qu’il est possible de séparer les données des cristaux des trois protéines de ce mélange (uréase, concanavaline A et B) et de déterminer les structures des deux concanavalines. En outre, le consortium a montré que, dans les conditions d’exploitation actuelles du XFEL européen, la qualité des données est indépendante du fait que les premières impulsions ou les impulsions suivantes du train ont été utilisées pour la collecte des données, c’est-à-dire que les ondes de choc et autres effets ne compromettent pas la qualité des données à des taux de répétition en MHz.
Ces résultats, publiés dans Nature Communications le 28 août 2018, intéressent une communauté importante et croissante de scientifiques. Dans un avenir proche, la technologie XFEL sera accessible à un plus grand nombre de scientifiques, (puisque le coût de ces mesures diminuera considérablement à mesure que le temps consacré à l’acquisition des données sera réduit), issus de nombreux domaines de la science, tels les chercheurs en biologie structurale, les physiciens intéressés par les interactions extrêmes entre le rayonnement et la matière, ou les chimistes spécialisés dans les réactions ultra-rapides.

Megahertz data collection from protein microcrystals at an X-ray free-electron laser. Grünbein ML, Bielecki J, Gorel A, Stricker M, Bean R, Cammarata M, Dörner K, Fröhlich L, Hartmann E, Hauf S, Hilpert M, Kim Y, Kloos M, Letrun R, Messerschmidt M, Mills G, Nass Kovacs G, Ramilli M, Roome CM, Sato T, Scholz M, Sliwa M, Sztuk-Dambietz J, Weik M, Weinhausen B, Al-Qudami N, Boukhelef D, Brockhauser S, Ehsan W, Emons M, Esenov S, Fangohr H, Kaukher A, Kluyver T, Lederer M, Maia L, Manetti M, Michelat T, Münnich A, Pallas F, Palmer G, Previtali G, Raab N, Silenzi A, Szuba J, Venkatesan S, Wrona K, Zhu J, Doak RB, Shoeman RL, Foucar L, Colletier JP, Mancuso AP, Barends TRM, Stan CA, Schlichting I. Nature Communications ; volume 9 : 3487