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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Quand la description analytique de la relaxation RMN met en évidence une dynamique corrélée dans les protéines intrinsèquement désordonnées

La dynamique des protéines intrinsèquement désordonnées (PIDs) joue un rôle très important dans leurs mécanismes d’interaction. La RMN constitue un outil de choix pour décrire les informations sur le mouvement local au sein de protéines. Comme les PIDs échantillonnent un ensemble d’états conformationels très différents en solution, les simulations de Dynamique Moléculaire (DM) fournissent une aide précieuse permettant d’interpréter les données RMN et de modéliser la dynamique des protéines au niveau atomique. Dans le but de combiner la RMN et la DM pour l’étude des PIDs, les chercheurs du groupe FDP ont développé une méthode qui permet de séparer les contributions distinctes, décrivant différents phénomènes – les vibrations rapides des liaisons chimiques, les transitions conformationnelles locales de la chaîne principale, et la rotation des plans peptidiques. Ces contributions peuvent être calculées à partir d’un DM et comparés directement aux vitesses de relaxation mesurées par RMN. L’un des avantages de ce modèle est de permettre de définir de façon simple mais rigoureuse la corrélation entre les mouvements de différents résidus d’acides aminés. Cela donne pour la première fois une description claire de l’organisation de plusieurs résidus en unités dynamiques (segments) et de la corrélation entre des segments distincts. Ce sont ces mouvements qui sont soupçonnés de jouer un rôle très important dans la fonction de PIDs.

Analytical Description of NMR Relaxation Highlights Correlated Dynamics in Intrinsically Disordered Proteins. Salvi N, Abyzov A, Blackledge M. Angewandte Chemie International Edition England  ;56(45):14020-14024.