Menu
Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Un centres Fe-S modifié module le dommage oxydant subi par l’hydrogénase à [Ni-Fe]

Les hydrogénases sont des enzymes d’un intérêt considérable pour leurs applications biotechnologiques potentielles à la fois en tant que catalyseurs dans des piles à combustible que productrices d’hydrogène. Cependant, ces applications peuvent être grandement affectées par leurs réactions avec l’oxygène atmosphérique. Afin de mieux comprendre ce problème, nous avons étudié une mutation de l’hydrogénase-1 à [NiFe] -naturellement tolérante à l’O2- d’E. coli, qui, en changeant son agrégat [4Fe-3S] en un nouveau centre [4Fe -4S], la rend sensible à l’O2. Notre étude théorique explique en détail les différentes propriétés rédox de ces deux agrégats et jette une lumière considérable sur la solution biologique pour éviter la désactivation par l’O2.

X-ray structural, functional and computational studies of the O2-sensitive E. coli hydrogenase-1 C19G variant reveal an unusual [4Fe–4S] cluster. A. Volbeda, J. M. Mouesca, C. Darnault, M. M. Roessler, A. Parkin, F. A. Armstrong and J. C. Fontecilla-Camps. ChemComm ; accepted 4th June 2018, DOI : 10.1039/c8cc02896f