Méthodes de RMN en solution

Membres de l’équipe

Isabel Ayala (ingénieur en protéines)
Bernhard Brutscher (directeur de recherche au CEA)
Arijit Maity (doctorant)
Rory Munro (doctorant)
Adrien Favier (ingénieur de recherche)
Alicia Vallet (ingénieur plateforme RMN)

Presentation

Un thème de recherche majeur de notre équipe est le développement de séquences d’impulsions RMN optimisées et d’outils d’analyse spectrale pour des applications biomoléculaires. Les efforts récents se sont concentrés sur le développement de techniques d’acquisition de données multidimensionnelles rapides, en particulier les méthodes de pulsation rapide améliorée par la polarisation (SOFAST, BEST, ...). Ces méthodes s’avèrent non seulement utiles pour accélérer la collecte de données RMN, mais elles offrent également de nouvelles possibilités d’investigation cinétique résolue en temps réel par RMN. Nous sommes particulièrement intéressés par l’application de nos techniques de RMN rapide, en combinaison avec d’autres méthodes biophysiques, à des événements cinétiques tels que le repliement des protéines et des acides nucléiques, la caractérisation structurelle et dynamique d’états excités transitoirement peuplés, l’influence des protéines chaperonnes sur la cinétique du repliement, ainsi que la dynamique conformationnelle des protéines induite par la lumière dans les protéines photosensibles. Nous avons également assemblé du matériel dédié pour le mélange rapide in-situ (dans l’aimant RMN) des solutions et l’illumination des échantillons par la lumière laser.

Publications récentes

  • Favier, A., et B. Brutscher. 2019. NMRlib : outils conviviaux de séquence d’impulsions pour les spectromètres RMN de Bruker. J. Biomol. NMR. 73 : 199-211.
  • Vallet, A., A. Favier, et B. Brutscher. 2019. Aromatic SOFAST-HMBC for proteins at natural 13C abundance. J. Magn. Reson. 300 : 95-102.
  • Christou, N.E., et B. Brutscher. 2018. Expériences BEST et SOFAST pour l’assignation de résonance des chaînes latérales d’histidine et de tyrosine dans les protéines marquées 13C/15N. J. Biomol. NMR. 72 : 115-124.
  • Rennella, E., T.S. Sára, M. Juen, C. Wunderlich, L. Imbert, Z. Solyom, A. Favier, I. Ayala, K. Weinhäupl, P. Schanda, R. Konrat, C. Kreutz et B. Brutscher. 2017. La liaison à l’ARN et l’activité chaperonne de la protéine de choc froid CspA d’E. coli. Nucleic Acids Res. : 1-14.
  • Franco, R., S. Gil-Caballero, I. Ayala, A. Favier, et B. Brutscher. 2017. Sonder la dynamique d’échange conformationnel dans un intermédiaire de pliage de protéines à courte durée de vie par RMN de relaxation-dispersion en temps réel. J. Am. Chem. Soc. 139.
  • Franco, R., A. Favier, P. Schanda, et B. Brutscher. 2017. Dispositif de mélange rapide optimisé pour les applications RMN en temps réel. J. Magn. Reson. 281 : 125-129.