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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / FIELD Martin

Présentation de l’équipe Dynamo

Responsable : Martin Field

Présentation

L’équipe Dynamo a pour objectif le développement et l’utilisation des outils théoriques afin d’étudier la structure et la fonction des protéines et d’autres macromolécules biologiques, ainsi que leurs complexes respectifs.

Trois axes principaux regroupent la totalité des sujets de recherche de l’équipe :

  • L’étude des processus dans les protéines, tels que les réactions, qui nécessitent l’utilisation d’outils hybrides alliant la chimie quantique et la mécanique moléculaire.
  • L’application des outils de la modélisation ‘classique’ pour étudier les protéines. Les projets développés sous ce thème couvrent plusieurs aspects de la relation structure/fonction dans les protéines.
  • Les processus cellulaires de la réaction/diffusion. Les larges échelles de temps et d’espace caractéristiques des processus dans ce domaine requièrent l’utilisation d’une gamme de techniques incluant les modèles simplifiés et la méthode de la dynamique stochastique.

La plupart du travail de développement de l’équipe est fait avec le logiciel, pDynamo (http://www.pdynamo.org).

Personnel

Permanents :

Martin Field (CEA)

Postdoctorants :

Nicholus Bhattacharjee
Mikolaj Feliks

Thèmes de Recherche :

- Modélisation de la structure et de la fonction des protéines.
- Développement d’algorithmes pour la simulation.
- Etude des réactions dans les protéines.
- Etude de la dynamique des protéines.
- Etude des processus de la réaction et de la diffusion.

Mots Clefs :

Modélisation moléculaire, dynamique moléculaire, réactions enzymatiques.

Techniques Specialisées :

Modélisation moléculaire, dynamique moléculaire, mécanique quantique.

Publications Marquantes :

- Marcos E, Field MJ, Crehuet R. Pentacoordinated phosphorus revisited by high-level QM/MM calculations. Proteins : Structure, Function, and Bioinformatics (2010) 78 : 2405-2411.
- Canaguier S, Field M, Oudart Y, Pecaut J, Fontecave M and Artero V. A structural and functional mimic of the active site of NiFe hydrogenases. Chemical Communications (2010) 46 : 5876-5878.
- Hagiwara Y, Field MJ, Nureki O and Tateno M. Editing mechanism of aminoacyl-tRNA synthetases operates by a hybrid ribozyme/protein catalyst. Journal of the American Chemical Society (2010) 132 : 2751-2758.
- Vaccaro L, Artero V, Canaguier S, Fontecave M and Field MJ. Mechanism of hydrogen evolution catalyzed by NiFe hydrogenases : insights from a Ni-Ru model compound. Dalton Transactions (2010) 39 : 3043-3049.
- Lelimousin M, Adam V, Nienhaus GU, Bourgeois D and Field MJ. Photoconversion of the fluorescent protein EosFP : A hybrid potential simulation study reveals intersystem crossings. Journal of the American Chemical Society (2009) 131 : 16814-16823.