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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / FRANZETTI Bruno

Présentation du Groupe Extremophiles et grands assemblages moléculaires

Responsable du groupe : Bruno Franzetti

Présentation

Les archées extrêmophiles sont des microbes adaptés à des conditions extrêmes de sel, température et pression. Leurs protéines ont des propriétés de stabilité uniques et leurs machines cellulaires sont souvent des succédanés des eucaryotes. Ces propriétés peuvent êtres exploitées avec le but de déterminer la structure et la fonction des grands assemblages moléculaires tout en évitant l’instabilité et la complexité des systèmes eucaryotes. Afin d’atteindre ce but, le groupe ELMA développe de nouvelles approches en biologie structurale intégrée qui utilisent des conditions extrêmes de pression et température.
Les machines moléculaires d’intérêt sont identifiées à partir de cellules d’archées, purifiées et caractérisées biochimiquement dans notre groupe. Nous sommes spécialisés dans les fonctions cellulaires mettant en jeu des chaperonnes et des machines cellulaires de dégradation des protéines qui représentent des cibles intéressantes en biomédecine et aident les extrêmophiles à affronter leurs environnements hostiles. Nous comparons également les propriétés biophysiques et biochimiques d’enzymes homologues issues de différents organismes extrêmophiles afin de comprendre l’évolution adaptive de la Vie et d’identifier les propriétés biophysiques sous-jacentes à la fonction des protéines.
Une partie de notre recherche consiste à développer des processus biotechnologiques liés aux propriétés catalytiques et physiques uniques des enzymes extrêmophiles.

Personnel permanent :

  • Bruno Franzetti (CNRS - DR2)
  • Dominique Madern (CNRS - IR HC)
  • Eric Girard (ingénieur-chercheur CEA)
  • Frank Gabel (ingénieur-chercheur CEA)
  • Pierre Vauclare (CNRS - CR1)
  • Giuseppe Zaccaï (CNRS - DR1 émérite)
  • Jacques Covès (CNRS - DR2)

Personnel non-permanent :

  • Gaëlle Hogrel (postdoc CNRS)
  • Alexandre Appolaire (ingénieur CNRS)
  • Alexandra Crete (technicienne CEA)

Etudiants en thèse :

  • Emilie Mahieu
  • Sylvain Engilberge

Thèmes de recherche

  • Adaptation moléculaire et évolution en environnements extrêmes : la vie dans les abysses et des lacs hypersalins
  • Processus cellulaires fondamentaux dans le troisième royaume de la vie : protéolyse et contrôle de la qualité des protéines chez les archées
  • Développements en biologie structurale : la diffusion aux petits angles, haute pression et phasage expérimental
  • Biotechnologies des extrêmophiles

Mots clés

Dynamique des protéines et mécanismes. Nanomachines macromoléculaires. Biocatalyse et chimie enzymatique. Développements méthodologiques. Extrêmophiles. Archées. Environnements extrêmes. Adaptation moléculaire et évolution de la vie. Habitabilité. Réponse au stress. Abysses. Pression. Halophiles. Thermophiles. Piezophiles. Malate deshydrogenase. Protéolyse. Protéasome. Chaperonnes. Peptidases TET……

Techniques spécialisées

  • Microbiologie des archées : Culture, biologie moléculaire et génétique des archées halophiles. Biologie cellulaire des archées. Protéomique sub-cellulaire des cellules d’archées. Génétique des halophiles
  • Biochimie des extrêmophiles : Purification des complexes de protéines thermophiles. Purification des protéines halophiles. Biochimie des proteases et des chaperonnes. Enzymologie en conditions extrêmes.
  • Cristallographie avancée : Méthodes de cristallographie de protéines halophiles et des complexes des poids moléculaire élevés.
  • Biophysique en conditions extrêmes : Diffusion aux petits angles des rayons X et des neutrons (SAXS/SANS). Etudes sous haute pression (enzymologie, cristallographie, spectroscopie). Dichroïsme circulaire.

Publications marquantes

  • Kalimeri M, Girard E, Madern D and Sterpone F.(2014) Interface matters : The stiffness route to stability of a thermophilic tetrameric malate dehydrogenase. Plos One in press
  • Appolaire A, Girard E, Colombo M, Durá MA, Moulin M, Härtlein M, Franzetti B, Gabel F. (2014) Small-angle neutron scattering reveals the assembly mode and oligomeric architecture of TET, a large, dodecameric aminopeptidase. Acta Crystallogr. D70(Pt 11), 2983-2993.
  • Appolaire A, Durá MA, Ferruit M, Andrieu JP, Godfroy A, Gribaldo S, Franzetti B. (2014) The TET2 and TET3 aminopeptidases from Pyrococcus horikoshii form a hetero-subunit peptidasome with enhanced peptide destruction properties. Mol Microbiol. 94(4), 803-814.
  • Lapinaite A, Simon B, Skjaerven L, Rakwalska-Bange M, Gabel F, Carlomagno T. (2013) The structure of the box C/D enzyme reveals regulation of RNA methylation. Nature 502(7472), 519-523.
  • Appolaire, A., Rosenbaum, E., Durá, M.A., Colombo, M., Marty, V., Noirclerc Savoye, M., Godfroy, A., Schoehn, G., Girard, E., Gabel, F. and Franzetti B. (2013) Pyrococcus horikoshii TET2 peptidase assembling process and associated functional regulation. J. Biol. Chem. 288(31), 22542-22554.
  • Fourme R, Girard E, Akasaka K. (2012) High-pressure macromolecular crystallography and NMR : status, achievements and prospects. Curr Opin Struct Biol. 22(5), 636-642.

La liste complète des publications du groupe est consultable ici.