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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / GABEL Frank

Diffusion aux petits angles pour l’étude des grands assemblages moléculaires

Diffusion aux petits angles pour la biologie

La diffusion aux petits angles en biologie permet d’obentir de l’information structurale à basse résolution (échelle du nanomètre) des biomacromolécules en solution. Les dimensions générales des molécules (rayon de giration, état oligomérique, poids moléculaire et l’interaction entre particules) sont des informations de base. Des modélisations plus sophistiquées sont possibles telles l’analyse de la forme ab initio ou la modélisation à blocs rigides des sous-unités dont on connaît la structure à haute résolution.

Et la modélisation et les logiciels ont fait des progrès spectaculaires dans la dernière décennie. La dernière génération combine la diffusion des rayons X ou neutrons aux petits angles (SAXS/SANS) avec des contraintes provenant des techniques complémentaires telles la cristallographie, la microscopie électronique ou la RMN.

Bien que la majorité des expériences soit faite par SAXS, SANS offre la possibilité de focaliser à des sous-unités in situ à l’intérieur des grands complexes en utilisant la variation du contraste (rapport H2O/D2O au solvant) et la deutération spécifique de certaines sous-unités.

Projets de recherche

  • Etude structurale à basse résolution de l’aminopeptidase géante TET et de l’unfoldase PAN par SAXS/SANS (groupe ELMA, IBS).
  • Développement méthodologique des approches croisées SAXS/SANS et RMN pour l’étude des complexes protéine-protéine et protéine-ARN. Collaborations avec le groupe RMN au Département de Chimie, TU Munich, Allemagne, et le groupe RMN à l’Université Hanovre, Allemagne.
  • Caractérisation des protéines intrinsèquement désordonnées par SAXS/SANS (collaboration avec le groupe FDP, IBS).

Publications marquantes

Ibrahim, Z., Martel, A., Moulin, M., Kim, H.S., Härtlein, M., Franzetti, B. and Gabel, F. (2017) Time-resolved neutron scattering provides new insight into protein substrate processing by a AAA+ unfoldase. Sci. Rep. 7, 40948.

Hennig, J., Militti, C., Popowicz, G.M., Wang, I., Sonntag, M., Geerlof, A., Gabel, F., Gebauer, F. and Sattler, M. (2014) Structural basis for the assembly of the Sxl-Unr translation regulatory complex. Nature 515(7526), 287-290.

Appolaire A, Girard E, Colombo M, Durá MA, Moulin M, Härtlein M, Franzetti B, Gabel F. (2014) Small-angle neutron scattering reveals the assembly mode and oligomeric architecture of TET, a large, dodecameric aminopeptidase. Acta Crystallogr. D70(Pt 11), 2983-2993.

Lapinaite, A., Simon, B., Skjaerven, L., Rakwalska-Bange, M., Gabel, F. and Carlomagno, T. (2013) The structure of the box C/D enzyme reveals regulation of RNA methylation. Nature 502(7472), 519-523.

Gabel, F., Simon, B., Nilges, M., Petoukhov, M., Svergun, D. and Sattler, M. (2008) A structure refinement protocol combining NMR residual dipolar couplings and small angle scattering restraints. J. Biomol. NMR 41(4), 199-208.

Une liste complète de publications est disponible ici.