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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / BLACKLEDGE Martin

Groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN

Responsable : Martin Blackledge

Personnel

Personnel permanent :

Martin Blackledge (Directeur de recherche, cadre superieur CEA)

Malene Ringkjøbing Jensen (CR1 CNRS)

Damien Maurin (Ingenieur CNRS)

Personnel contractuel :

Aldo Camacho Zarcho (Postdoctorant)

Stefaniia Ivashchenko (Doctorante)

Sigrid Milles (Postdoctorante)

Nicola Salvi (Postdoctorant)

Laura Tengo (Technicienne)

Vojtech Zapletal (Doctorant)

Présentation

Bienvenue sur la page web du groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines de l’IBS, dirigé par Martin Blackledge.

La dynamique conformationelle des protéines gouverne l’activité biologique des protéines et par là même les processus essentiels à la vie. Le mouvement des protéines joue un role clef dans les interactions moléculaires, dans la stabilité thermodynamique des états fonctionnels, dans les processus de reconnaissance impliquant une transition d’un état non-structuré vers un état structuré, dans les phénomènes d’allostérie et de signalisation moléculaire, ou les mouvements corrélés peuvent servir de vecteur au transfert d’information entre des sites éloignés au sein d’une même protéine.

La Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) constitue un outil de choix pour étudier de tels processus. Elle permet en effet de collecter, en phase liquide ou solide, une riche palette d’informations sur le mouvement local au sein de protéines aussi bien ordonnées que désordonnées.

Les thématiques de recherche du groupe se focalisent donc sur l’étude de la flexibilité conformationnelle des protéines dans leurs différentes formes et sur la compréhension du lien complexe qui peut exister entre le mouvement moléculaire et le fonctionnement ou le dysfonctionnement des protéines. Actuellement les thèmes de recherche concernent, en relation avec leur fonction biologique, aussi bien l’analyse à haute résolution du paysage énergétique lié aux modifications conformationnelles des protéines repliées que l’étude du comportement extrêmement flexible des protéines intrinsèquement désordonnées.

Mots clefs

Résonance Magnétique Nucléaire (RMN), flexibilité conformationnelle, protéine intrinsèquement désordonnée, dynamique des protéines, détermination de structure, repliement des protéines, dynamique fonctionnelle.

Publications clefs

J.R. Lewandowski*, M.E. Halse, M. Blackledge* and L. Emsley*.
Direct observation of hierarchical protein dynamics.
Science 348, 578-581 (2015).

J. Kragelj, A. Palencia, M.H. Nanao, D. Maurin, G. Bouvignies, M. Blackledge* and M.R. Jensen*.
Structure and dynamics of the MKK7-JNK signaling complex.
Proc. Natl. Acad. Sci. (U.S.A.) 112, 3409-3414 (2015).

R. Schneider, D. Maurin, G. Communie G, J. Kragelj, D.F. Hansen, R.W. Ruigrok, M.R. Jensen and M. Blackledge.
Visualizing the molecular recognition trajectory of an intrinsically disordered protein using multinuclear relaxation dispersion NMR.
J. Am. Chem. Soc. 137, 1220-1229 (2015).

M. Schwalbe, V. Ozenne, S. Bibow, M. Jaremko , L. Jaremko, M. Gajda, M.R. Jensen, J. Biernat, S. Becker, E. Mandelkow, M. Zweckstetter* and M. Blackledge*.
Predictive atomic resolution descriptions of intrinsically disordered hTau40 and alpha-synuclein in solution from NMR and small angle scattering.
Structure 22, 238-249 (2014).

J. Huang, L. Warner, C. Sanchez, F. Gabel, T. Madl, C. Mackereth, M. Sattler* and M. Blackledge*.
Transient electrostatic interactions dominate the conformational equilibrium sampled by multidomain splicing factor U2AF65 : A combined NMR and SAXS study.
J. Am. Chem. Soc. 136, 7068-7076 (2014).

P. Guerry, L. Salmon, L. Mollica, J.L. Ortega Roldan, P. Markwick, N. van Nuland, J.A. McCammon and M. Blackledge
Mapping the population of protein conformational energy sub-states from NMR dipolar couplings.
Angew. Chem. 52, 3181-3185 (2013).

V. Ozenne, R. Schneider, M. Yao, J.R. Huang, L. Salmon, M. Zweckstetter, M.R. Jensen and M. Blackledge
Mapping the potential energy landscape of intrinsically disordered proteins at amino acid resolution.
J. Am. Chem. Soc. 134, 15138-15148 (2012).

M. R. Jensen, G. Communie, E. A. Ribeiro, N. Martinez, A. Desfosses, L. Salmon, L. Mollica, F. Gabel, M. Jamin, S. Longhi, R. W. H. Ruigrok and M. Blackledge.
Intrinsic disorder in measles virus nucleocapsids.
Proc. Natl. Acad. Sci. (U.S.A.) 108, 9839-9844 (2011).

L. Salmon, J. L. Ortega-Roldan, E. Lescop, A. Licinio, N. A. J. van Nuland, M. R. Jensen* and M. Blackledge*.
Structure, dynamics, and kinetics of weak protein-protein complexes from NMR spin relaxation measurements of titrated solutions.
Angew. Chem. 50, 3755-3759 (2011).

L. Salmon, G. Nodet, V. Ozenne, G. Yin, M. R. Jensen, M. Zweckstetter and M. Blackledge.
NMR characterization of long-range order in intrinsically disordered proteins.
J. Am. Chem. Soc. 132, 8407-8418 (2010).

M. R. Jensen*, L. Salmon, G. Nodet and M. Blackledge*.
Defining conformational ensembles of intrinsically disordered and partially folded proteins directly from chemical shifts.
J. Am. Chem. Soc. 132, 1270-1272 (2010).

P. R. Markwick, G. Bouvignies, L. Salmon, J. A. McCammon, M. Nilges and M. Blackledge.
Toward a unified representation of protein structural dynamics in solution.
J. Am. Chem. Soc. 131, 16968-16975 (2009).

L. Salmon, G. Bouvignies, P. Markwick, N. Lakomek, S. Showalter, D. W. Li, K. Walter, C. Griesinger, R. Bruschweiler and M. Blackledge.
Protein conformational flexibility from structure-free analysis of NMR dipolar couplings : quantitative and absolute determination of backbone motion in ubiquitin.
Angew. Chem. 48, 4154-4157 (2009).

M. Wells, H. Tidow, T. J. Rutherford, P. Markwick, M. R. Jensen, E. Mylonas, D. I. Svergun, M. Blackledge* and A. R. Fersht*.
Structure of tumor suppressor p53 and its intrinsically disordered N-terminal transactivation domain.
Proc. Natl. Acad. Sci. (U.S.A.) 105, 5762-5767 (2008).

P. Bernado, L. Blanchard, P. Timmins, D. Marion, R. Ruigrok and M. Blackledge.
A structural model for unfolded proteins from residual dipolar couplings and small angle X-ray scattering.
Proc. Natl. Acad. Sci. (U.S.A.) 102, 17002-17007 (2005)

Vous pouvez trouver toutes les publications du groupe FDP depuis 2005 ici.

[argent] Updated 10/02/2016 by MRJ[/argent]