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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / BLACKLEDGE Martin

Groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN

Responsable : Martin Blackledge


Personnel

Personnel permanent :

Martin Blackledge (Directeur de recherche, cadre superieur CEA)

Malene Ringkjøbing Jensen (CR1 CNRS)

Sigrid Milles (CR2 CNRS)

Damien Maurin (Ingenieur CNRS)

Personnel contractuel :

Wictor Adamski (Ph.D. student)

Aldo Camacho Zarcho (Postdoctoral fellow)

Serafima Guseva (Ph.D. student)

Stefaniia Ivashchenko (Ph.D. student)

Nicola Salvi (Postdoctoral fellow)

Présentation

Bienvenue sur la page web du groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines de l’IBS, dirigé par Martin Blackledge.

La dynamique conformationelle des protéines gouverne l’activité biologique des protéines et par là même les processus essentiels à la vie. Le mouvement des protéines joue un role clef dans les interactions moléculaires, dans la stabilité thermodynamique des états fonctionnels, dans les processus de reconnaissance impliquant une transition d’un état non-structuré vers un état structuré, dans les phénomènes d’allostérie et de signalisation moléculaire, ou les mouvements corrélés peuvent servir de vecteur au transfert d’information entre des sites éloignés au sein d’une même protéine.

La Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) constitue un outil de choix pour étudier de tels processus. Elle permet en effet de collecter, en phase liquide ou solide, une riche palette d’informations sur le mouvement local au sein de protéines aussi bien ordonnées que désordonnées.

Les thématiques de recherche du groupe se focalisent donc sur l’étude de la flexibilité conformationnelle des protéines dans leurs différentes formes et sur la compréhension du lien complexe qui peut exister entre le mouvement moléculaire et le fonctionnement ou le dysfonctionnement des protéines. Actuellement les thèmes de recherche concernent, en relation avec leur fonction biologique, aussi bien l’analyse à haute résolution du paysage énergétique lié aux modifications conformationnelles des protéines repliées que l’étude du comportement extrêmement flexible des protéines intrinsèquement désordonnées.

Mots clefs

Résonance Magnétique Nucléaire (RMN), flexibilité conformationnelle, protéine intrinsèquement désordonnée, dynamique des protéines, détermination de structure, repliement des protéines, dynamique fonctionnelle.

Publications clefs

E. Delaforge, J. Kragelj, L. Tengo, A. Palencia, S. Milles, G. Bouvignies, N. Salvi, M. Blackledge and M.R. Jensen.
Deciphering the dynamic interaction profile of an intrinsically disordered protein by NMR exchange spectroscopy
J. Am. Chem. Soc. 140, 1148-1158 (2018).

N. Salvi, A. Abyzov and M. Blackledge.
Analytical description of NMR relaxation highlights correlated dynamics in intrinsically disordered proteins
Angew. Chem. 56, 14020-14024 (2017).

S. Milles, M.R. Jensen, G. Communie, D. Maurin, G. Schoehn, R.W. Ruigrok and M. Blackledge.
Self-assembly of measles virus nucleocapsid-like particles : Kinetics and RNA sequence Dependence
Angew. Chem. 55, 9356-9360 (2016).

A. Abyzov, N. Salvi, R. Schneider, D. Maurin, R.W. Ruigrok, M.R. Jensen and M. Blackledge.
Identification of dynamic modes in an intrinsically disordered protein using temperature-dependent NMR relaxation
J. Am. Chem. Soc. 138, 6240-6251 (2016).

S. Milles, D. Mercadante, I.V. Aramburu, M.R. Jensen, N. Banterle, C. Koehler, S. Tyagi, J. Clarke, S.L. Shamas, M. Blackledge*, F. Grater* and E.A. Lemke*.
Plasticity of an ultrafast interaction between nucleoporints and nuclear transport receptors
Cell 163, 734-745 (2015).

E. Delaforge, S. Milles, G. Bouvignies, D. Bouvier, S. Boivin, N. Salvi, D. Maurin, A. Round, E.A. Lemke, M.R. Jensen, D.J. Hart* and M. Blackledge*.
Large-scale conformational dynamics control H5N1 influenza polymerase PB2 binding to importin alpha
J. Am. Chem. Soc. 137, 15122-15134 (2015).

J.R. Lewandowski*, M.E. Halse, M. Blackledge* and L. Emsley*.
Direct observation of hierarchical protein dynamics.
Science 348, 578-581 (2015).

R. Schneider, D. Maurin, G. Communie G, J. Kragelj, D.F. Hansen, R.W. Ruigrok, M.R. Jensen and M. Blackledge.
Visualizing the molecular recognition trajectory of an intrinsically disordered protein using multinuclear relaxation dispersion NMR.
J. Am. Chem. Soc. 137, 1220-1229 (2015).

J. Huang, L. Warner, C. Sanchez, F. Gabel, T. Madl, C. Mackereth, M. Sattler* and M. Blackledge*.
Transient electrostatic interactions dominate the conformational equilibrium sampled by multidomain splicing factor U2AF65 : A combined NMR and SAXS study.
J. Am. Chem. Soc. 136, 7068-7076 (2014).

P. Guerry, L. Salmon, L. Mollica, J.L. Ortega Roldan, P. Markwick, N. van Nuland, J.A. McCammon and M. Blackledge
Mapping the population of protein conformational energy sub-states from NMR dipolar couplings.
Angew. Chem. 52, 3181-3185 (2013).

M. R. Jensen, G. Communie, E. A. Ribeiro, N. Martinez, A. Desfosses, L. Salmon, L. Mollica, F. Gabel, M. Jamin, S. Longhi, R. W. H. Ruigrok and M. Blackledge.
Intrinsic disorder in measles virus nucleocapsids.
Proc. Natl. Acad. Sci. (U.S.A.) 108, 9839-9844 (2011).

L. Salmon, G. Nodet, V. Ozenne, G. Yin, M. R. Jensen, M. Zweckstetter and M. Blackledge.
NMR characterization of long-range order in intrinsically disordered proteins.
J. Am. Chem. Soc. 132, 8407-8418 (2010).

M. R. Jensen*, L. Salmon, G. Nodet and M. Blackledge*.
Defining conformational ensembles of intrinsically disordered and partially folded proteins directly from chemical shifts.
J. Am. Chem. Soc. 132, 1270-1272 (2010).

Updated 12/03/2018 by MRJ