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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / Jamin Marc

Équipe Jamin

Responsable : Marc Jamin

Présentation

Membres

Permanents
• Marc Jamin, Professeur
• Jean-Marie Bourhis, Maître de conférences

Non-permanents
• Francine Gérard, Postdoc
• Caroline Mas, Ingénieur sur la platforme de Biophysique (ISBG)

Thématiques de recherche

Machine de replication des virus à ARN négatif non-segmenté

Virus de la rage

Virus Nipah

Un complex RNA polymérasique unique

La phophoprotéine – une protéine modulaire multimérique comprenant des regions intrinsèquement désordonnées

La nucléoprotéine non-assemblée en complexe avec son chaperon viral

Les virus à ARN négatif non-segmenté et l’immunité innée

Les facteurs de transcription de plantes

Mots-clés

Virus à ARN négatif, virus de la rage, virus Nipah, replication de l’ARN, structure des protéines, stabilité des protéines

Techniques

• Production de protéines recombinantes et de complexes multimoléculaires

• Caractérisation biophysiques des macromolécules
• Cristallographie des rayons X
• Diffusion des rayons X et des neutrons aux petits angles

Services disponibles

• Chromatographie d’exclusion de taille combinée à une detection par diffusion de laser muti-angle et par réfractométrie ( (SEC-MALLS-RI) – (Biophysical platform@CIBB)
• Dichroïsme Circulaire (CD) – (Biophysical platform@CIBB)
• Spectrofluorimétrie (y compris l’anisotropie de fluorescence) – (Biophysical platform@CIBB)
• Diffusion dynamic de lumière (DLS) – (Biophysical platform@CIBB)
• Calorimétrie de titration isotherme (ITC) – (Biophysical platform@CIBB)
• Microscale thermophoresis (MST) – (Biophysical platform@CIBB)

Principales publications

• The N0-binding region of the vesicular stomatitis virus phosphoprotein is globally disordered but contains transient -helices. Leyrat C., Jensen M.R., Ribeiro E.A., Gérard F.C.A., Ruigrok R.W., Blackledge, M. and Jamin M. (2011) Protein Science 20, 542-556.
• Structure of the vesicular stomatitis virus N0-P complex. Leyrat C., Yabukarski F., Tarbouriech N., Ribeiro E.A. Jr, Jensen M.R., Blackledge M., Ruigrok R.W.H. and Jamin M. (2011) PLOS Pathogens 7, e1002248.
• Ensemble structure of the modular and flexible full-length vesicular stomatitis virus phosphoprotein. Leyrat C., Schneider R., Ribeiro E.A. Jr, Yabukarski F., Yao M., Gérard F.C., Jensen M.R., Ruigrok R.W., Blackledge M. and Jamin M. (2012) J. Mol. Biol. 423, 182-197.
• Self-organisation of the vesicular stomatitis virus nucleocapsid into a bullet shape. (2013) Desfosses, A., Ribeiro, E.A., Schoehn, G., Blondel, D., Gulligay, D., Jamin, M., Ruigrok, R. and Gutsche I. Nature Comm. 4, 1429.
• Ensemble structure of the full-length HCV IRES. Pérard J., Leyrat C., Baudin F., Drouet E. and Jamin M. (2013) Nature Comm. 4, 1612.
• Sequential unfolding of a beta helical protein by single-molecule atomic force microscopy. Alsteens D., Martinez N., Dufrêne Y.F., Jamin M., Jacob-Dubuisson F. (2013) PLOS One 8:e73572.
• Structure of the C-terminal domain of Lettuce Necrotic Yellows Virus phosphoprotein. Martinez N., Ribeiro E.A. Jr, Tarbouriech N., Ruigrok R.W. and Jamin M. (2013) J Virol. 87, 9569-9578.
• Atomic resolution description of the interaction between the nucleoprotein and phosphoprotein of Hendra virus. Communie G, Habchi J, Yabukarski F, Blocquel D, Schneider R, Tarbouriech N, Papageorgiou N, Ruigrok RW, Jamin M, Jensen MR, Longhi S, Blackledge M. (2013) PLOS Pathog. 9:e1003631.
• Structure of Nipah virus unassembled nucleoprotein in complex with its viral chaperone. Yabukarski F, Lawrence P, Tarbouriech N, Bourhis JM, Delaforge E, Jensen MR, Ruigrok RW, Blackledge M, Volchkov V, Jamin M. (2014). Nat Struct Mol Biol. 21, 754-759.
• Ensemble Structure of the Highly Flexible Complex Formed between Vesicular Stomatitis Virus Unassembled Nucleoprotein and its Phosphoprotein Chaperone. Yabukarski F, Leyrat C, Martinez N, Communie G, Ivanov I, Ribeiro EA Jr, Buisson M, Gerard FC, Bourhis JM, Jensen MR, Bernadó P, Blackledge M, Jamin M. (2016) J Mol Biol. 428:2671-2694.
• A SAM oligomerization domain shapes the genomic binding landscape of the LEAFY transcription factor. Sayou C, Nanao MH, Jamin M, Posé D, Thévenon E, Grégoire L, Tichtinsky G, Denay G, Ott F, Peirats Llobet M, Schmid M, Dumas R, Parcy F. (2016) Nature Comm. 7:11222.