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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / EBEL Christine / FIESCHI Franck

Présentation du Groupe

Responsable du groupe : Franck FIESCHI

Le groupe étudie au niveau moléculaire des systèmes comportant des protéines membranaires, relatifs aux interactions hôte- pathogène, et la réponse immunitaire. Pour cela nous développons des nouvelles stratégies et expertises en biochimie et biophysique des protéines membranaires. Le groupe est composé de deux équipes aux expertises complémentaires.

- Équipe Membrane et Immunité (F. Fieschi) : MIT.
- Structure et Stabilité des Protéines Membranaires Intégrales et des Assemblages de Phages (C. Breyton) : SSIMPA.

Thèmes de recherche :
- Complexe de la NADPH oxydase des neutrophiles.
- Récepteur lectine de type C des cellules dendritiques.
- Mécanisme de l’infection phagique.
- Nouveaux surfactants pour les études in vitro des protéines membranaires.
- Dispositifs miniaturisés (Droplet Interface Bilayer, DIB) pour identifier des composés modulant l’activité des protéines membranaires.
- Étude structurale de protéines membranaires liées à la virulence et la pathogénicité.

Techniques utilisées :
- Biochimie des protéines membranaires et solubles.
- Expression de protéines in vitro.
- Purification automatisée de protéines.
- Résonance plasmonique de surface.
- Fluorescence.
- Ultracentrifugation analytique.
- Chromatographie d’exclusion/diffusion de la lumière.
- Diffusion aux petits angles des rayons-X et des neutrons.
- Échange Hydrogène/deutérium en spectrométrie de masse.

Services disponibles :
- Ultracentrifugation analytique (plate-forme AUC).
- Chromatographie d’exclusion/diffusion de la lumière (plate-forme PAOL).
- Plateforme de purification automatisée de protéines (plate-forme MP3).

Publications récentes

Sutkeviciute I, Thépaut M, Sattin S, Berzi A, McGeagh J, Grudinin S, Weiser J, Le Roy A, Reina JJ, Rojo J, Clerici M, Bernardi A, Ebel C, Fieschi F
Unique DC-SIGN clustering activity of a small glycomimetic : a lesson for ligand design.
ACS Chem Biol (2014) 9 : 1377-85

Flayhan A, Vellieux FM, Lurz R, Maury O, Contreras-Martel C, Girard E, Boulanger P, Breyton C
Crystal structure of pb9, the distal tail protein of bacteriophage T5 : a conserved structural motif among all siphophages.
J Virol (2014) 88 : 220-8

Thépaut M, Guzzi C, Sutkeviciute I, Sattin S, Ribeiro-Viana R, Varga N, Chabrol E, Rojo J, Bernardi A, Angulo J, Nieto PM, Fieschi F
Structure of a glycomimetic ligand in the Carbohydrate Recognition Domain of C-type lectin DC SIGN. Structural requirements for selectivity and ligand design.
J Am Chem Soc (2013) 135 : 2518-35

Breyton C, Flayhan A, Gabel F, Lethier M, Durand G, Boulanger P, Chami M, Ebel C
Assessing the conformation changes of pb5, the Receptor Binding Protein of phage T5, upon binding to its E. coli receptor FhuA.
J Biol Chem (2013) 288 : 30763–72

Mehmood S, Domene C, Forest E, Jault JM
Dynamics of a bacterial multidrug ABC transporter in the inward and outward facing conformations.
Proc Natl Acad Sci USA (2012) 109 : 10832-6

Marcoux J, Petr M, Petit-Haertlein I, Vives C, Forest E and Fieschi F
p47phox molecular activation for assembly of the neutrophil NADPH oxidase.
J Biol Chem (2010) 285 : 28980-90