Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / Nicolet Yvain

Présentation du Groupe Métalloprotéines

Responsable : Yvain Nicolet

Les métaux sont au cœur de processus chimiques à l’origine de la vie. Ainsi ils jouent un rôle primordial dans la fonction de nombreuses protéines importantes. Certains métaux comme le fer sont essentiels pour tous les organismes vivants. Leur déficience, de même que leur excès est potentiellement délétère. Par conséquent, leurs concentrations intracellulaires doivent être finement régulées. D’autres métaux tel que le cadmium sont simplement toxiques. Les propriétés spécifiques des métaux sont utilisées dans des processus catalytiques qui sont souvent inaccessibles pour des sites actifs non métalliques. Inversement, les propriétés de ces sites métalliques sont modifiées par l’environnement protéique d’une façon difficilement imitable dans des composés synthétiques. Tous ces aspects sont étudiés dans le groupe Métalloprotéines :

Sujets de recherche

  • utilisation de la chimie radicalaire par des métalloenzymes à S-adénosylméthionine
  • Biogenèse d’agrégats FeS
  • conception de métalloenzymes artificielles
  • études fondamentales des hydrogénases et leur sensibilité à l’oxygène
  • maturation de sites métalliques dans les métalloenzymes
  • mécanismes réactionnels des métalloenzymes et diffusion des substrats/produits
  • études sur la fonction de capteur d’oxygène d’agrégats FeS

Techniques spécialisées et services disponibles

Manipulations sous atmosphère contrôlée grâce à une plate-forme de cinq boîtes à gants pour faire, en anaérobie, la culture des bactéries, la purification des protéines, leur cristallisation manuelle et automatisée, la manipulation de ces cristaux et leur visualisation automatisée.

Publications récentes sélectionnées

  • Rohac R, Amara P, Benjdia A, Martin L, Ruffié P, Favier A, Berteau O, Mouesca JM, Fontecilla-Camps JC and Nicolet Y (2016) Carbon–sulfur bond-forming reaction catalysed by the radical SAM enzyme HydE. Nature Chemistry 8(5) : 491-500
  • Sicoli G, Mouesca JM, Zeppieri L, Amara P, Martin L, Barra AL, Fontecilla-Camps JC, Gambarelli S and Nicolet Y (2016) Fine-tuning of a radical-based reaction by radical S-adenosyl-L-methionine tryptophan lyase. Science 351 : 1320-1323
  • Pagnier A, Martin L, Zeppieri L, Nicolet Y and Fontecilla-Camps JC (2016) CO and CN- syntheses by [FeFe]-hydrogenase maturase HydG are catalytically differentiated events. Proceedings of the National Academy of Sciences 113 : 104-109
  • Volbeda A, Darnault C, Renoux O, Nicolet Y and Fontecilla-Camps JC (2015) The crystal structure of the global anaerobic transcriptional regulator FNR explains its extremely fine-tuned monomer-dimer equilibrium. Science Advances 1(11):e1501086
  • Nicolet Y, Zeppieri L, Amara P and Fontecilla-Camps JC (2014) Crystal Structure of Tryptophan Lyase (NosL) : Evidence for Radical Formation at the Amino Group of Tryptophan. Angewandte Chemie International Edition 53(44) : 11840-11844
  • Volbeda A, Darnault C, Parkin A, Sargent F, Armstrong FA and Fontecilla-Camps JC (2013) Crystal structure of the O2-tolerant membrane-bound hydrogenase 1 from Escherichia coli in complex with its cognate cytochrome b.
    Structure 21:184-90

La liste de toutes les publications depuis 2000 est consultable ici

La liste de thèses sur des métalloprotéines encadrées par des membres et ex-membres du groupe est consultable ici