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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / NEUMANN Emmanuelle / SCHOEHN Guy

Présentation du Groupe de Microscopie Electronique et Méthodes

Responsable du Groupe : Guy SCHOEHN

Le groupe est constitué de trois équipes et gère la plateforme de Microscopie Electronique :

Equipe Guy Schoehn  : Détermination de la structure d’assemblages macromoléculaires par Microscopie Electronique (ME)
Membres : Benoit Arragain, Grégory Effantin, Leandro Estrozi, Daphna Fenel, Benoit Gallet, Dominique Housset, Romain Linares, Wai-Li Ling, Hélène Malet, Christine Moriscot, Emmanuelle Neumann, Guy Schoehn

Equipe Jean-Luc Pellequer  : AFM
Membres : Shu-wen Wendy Chen, Jean-Luc Pellequer, Jean-Marie Teulon

Equipe Pascal Fender  : Adénovirologie
Membres : Marie-Claire Dagher, Pascal Fender, Marc André Hograindleur, Emilie Stermann

Plateforme de MET  : Contrôle Qualité, Formation, Mise à disposition, Microscopie Electronique Cellulaire
Membres : Grégory Effantin, Daphna Fenel, Benoit Gallet, Christine Moriscot, Emmanuelle Neumann, Guy Schoehn

Objectifs du groupe

- Détermination de la structure de complexes macromoléculaires biologiques.
- Développement et application de nouvelles méthodes d’analyse d’images pour la ME (particules isolées, tomographie, imagerie cellulaire) et l’AFM.
- Participation aux études nanométrologiques nationales (caractérisation de NanoParticules d’intérêt biologique).
- Développement d’une expertise bionanomécanique pour sonder la rigidité des cellules et des tissus.
- Approches de virologie structurale pour l’étude de l’internalisation des adénovirus, de la réplication des Bunyavirus et d’autres virus à ARN négatif.

Projets

Activité et développement de la plateforme de ME (Equipe Schoehn). La plateforme a pour objectif de collaborer avec d’autres équipes de l’IBS et de proposer son expertise ou des formations pour permettre aux scientifiques de devenir indépendants en ME.
Bionanomécanique sur les racines de plantes (Equipe Pellequer). Un financement d’un réseau européen a été accordée à un consortium de chercheurs issus principalement d’une précédente action COST TD1002. Le projet vise à étudier la réponse mécanique des tissus racinaires lors de stress abiotiques pour comprendre les voies de signalisation multi-stress STOP1-LPR1 chez les plantes Arabidopsis.
Développement d’une plateforme de vaccins polyvalents brevetés (Equipe Fender). Cette plateforme de vaccins appelée ADDomer, qui peuvent être produits à grande échelle, a été brevetée en 2016 (CNRS / EMBL). Elle a été testée avec un épitope neutralisant du virus Chikungunya et nous développons actuellement des produits dans le domaine de l’immuno-oncologie avec le mélanome comme première cible.
Développements méthodologiques (Equipe Schoehn & Pellequer). Le groupe poursuit son activité à long terme dans le développement de méthodes telles que le traitement d’images (ME et AFM) ou la diffraction électronique.
Virologie structurale (Equipe Fender & Schoehn). Comme la structure du DSG2 en interaction avec la fibre Ad3 vient d’être résolue par cryo-ME, d’autres sérotypes d’adénovirus impliqués dans des maladies graves et/ou des essais de thérapie génique (ex : Ad7, Ad11) seront étudiés par ME. Nous visons également à déterminer la structure de la polymérase du virus Hantaan dans différents états fonctionnels pour en déduire un film 3D des changements conformationnels de cette enzyme en action. Nous effectuerons une analyse structurale de la RNP native dans les virus (par tomographie) et pendant l’infection cellulaire (ME cellulaire), pour fournir une vue intégrée des processus de réplication/transcription. Les travaux sur les virus de la rougeole et des oreillons se poursuivent également.

Mots clés

Projets de biologie structurale :
- Structure des assemblages macromoléculaires
- Cycle de vie des virus (bactériophages et virus à ARN négatif)
- Cycle de vie des adénovirus et applications thérapeutiques
- Bionanomécanique des parois cellulaires des racines de plantes par AFM
- Métrologie des nanoparticules et nanotoxicologie
- Reconstruction de grandes biomolécules à l’aide de la topographie AFM

Méthodes :
- Microscopie électronique (coloration négative, cryo-ME, cryo-tomographie, micro-diffraction électronique)
- Analyse d’images (ME et AFM)
- Expression de protéines (Baculovirus)
- Biochimie
- Interactions protéine-protéine (SPR ; BLI)
- Cytométrie en flux

Principales récentes publications

- Vassal-Stermann E, Effantin G, Zubieta C, Burmeister W, Iseni F, Wang H, Lieber A, Schoehn G, Fender P.(2019). CryoEM structure of adenovirus type 3 fibre with desmoglein 2 shows an unusual mode of receptor engagement. Nat Commun. Mar 12 ;10(1):1181. doi : 10.1038/s41467-019-09220-y.

- Polovinkin L, Hassaine G, Perot J, Neumann E, Jensen AA, Lefebvre SN, Corringer PJ, Neyton J, Chipot C, Dehez F, Schoehn G, Nury H. (2018). Conformational transitions of the serotonin 5-HT3 receptor. Nature. 563(7730):275-279.

- Da Silveira Tomé C, Foucher AE, Jault JM, Housset D. (2018) High concentrations of GTP induce conformational changes in the essential bacterial GTPase EngA and enhance its binding to the ribosome.The FEBS Journal 285, 1, pp.160-177.

- Flori S, Jouneau PH, Gallet B, Estrozi LF, Moriscot C, Schoehn G, Finazzi G, Falconet D. (2018). Imaging Plastids in 2D and 3D : Confocal and Electron Microscopy. Methods Mol Biol. 1829:113-122.

- Vassal-Stermann E, Mottet M, Ducournau C, Iseni F, Vragniau C, Wang H, Zubieta C, Lieber A, Fender P. (2018). Mapping of Adenovirus of serotype 3 fibre interaction to desmoglein 2 revealed a novel ‘non-classical’ mechanism of viral receptor engagement. Sci Rep. 8 (1), pp.8381.

- Belime A, Thielens NM, Gravel E, Frachet P, Ancelet S, Tacnet P, Caneiro C, Chuprin J, Gaboriaud C, Schoehn G, Doris E, Ling WL. (2018). Recognition protein C1q of innate immunity agglutinates nanodiamonds without activating complement. Nanomedicine S1549-9634(18)30528-8.

- Pellegrini E, Desfosses A, Wallmann A, Schulze WM, Rehbein K, Mas P, Signor L, Gaudon S, Zenkeviciute G, Hons M, Malet H, Gutsche I, Sachse C, Schoehn G, Oschkinat H, Cusack S.(2018). RIP2 filament formation is required for NOD2 dependent NF-κB signalling. Nat Commun. 9(1):4043.

- El-Khatib M, Nasrallah C, Lopes J, Tran QT, Tetreau G, Basbous H, Fenel D, Gallet B, Lethier M, Bolla JM, Pagès JM, Vivaudou M, Weik M, Winterhalter M, Colletier JP. (2018). Porin self-association enables cell-to-cell contact in Providencia stuartii floating communities. Proc Natl Acad Sci U S A. 115(10):E2220-E2228.

- Neumann E, Farias Estrozi L, Effantin G, Breyton C, Schoehn G. (2017). The resolution revolution in cryo-electron microscopy médecine/sciences, EDP Sciences 33(12):1111-1117.

- Bonnet J, Durmort C, Jacq M, Mortier-Barrière I, Campo N, VanNieuwenhze MS, Brun YV, Arthaud C, Gallet B, Moriscot C, Morlot C, Vernet T, Di Guilmi AM. (2017). Peptidoglycan O-acetylation is functionally related to cell wall biosynthesis and cell division in Streptococcus pneumoniae. Mol Microbiol. 106(5):832-846.

- Arlaud, G.J., Gaboriaud, C., Ling, W.L., Thielens, N. (2017). Structure of the C1 complex of complement. Proceedings of the National Academy of Sciences 114, E5766-5767.

- Rodrigues CD, Henry X, Neumann E, Kurauskas V, Bellard L, Fichou Y, Schanda P, Schoehn G, Rudner DZ, Morlot C. (2016). A ring-shaped conduit connects the mother cell and forespore during sporulation in Bacillus subtilis. Proc Natl Acad Sci U S A. 113(41):11585-11590.

- Kandiah E, Carriel D, Perard J, Malet H, Bacia M, Liu K, Chan SW, Houry WA, Ollagnier de Choudens S, Elsen S, Gutsche I. (2016). Structural insights into the Escherichia coli lysine decarboxylases and molecular determinants of interaction with the AAA+ ATPase RavA. Sci Rep. 6:24601.

- Costa L, Andriatis A, Brennich M, Teulon JM, Chen SW, Pellequer JL, Round A. (2016). Combined small angle X-ray solution scattering with atomic force microscopy for characterizing radiation damage on biological macromolecules. BMC Struct Biol. 16(1):18.

- Gutsche I, Desfosses A, Effantin G, Ling WL, Haupt M, Ruigrok R, Sachse C, Schoehn G. Near-atomic cryo-EM structure of the helical measles virus nucleocapsid. Science (2015) 348 (6235):704-7.

La liste complète des publications du groupe est consultable ici.