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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / NEUMANN Emmanuelle

Les microtubules et protéines associées

Membres de l’équipe impliqués : Emmanuelle Neumann, Guy Schoehn
Collaborations : Groupe VIC IBS équipe D Skoufias, I Arnal (GIN) , M Vantard (GIN), A Andrieux (GIN)


Le cytoplasme des cellules eucaryotes possède un réseau élaboré d’éléments constituants du cytosquelette. Ce dernier est responsable de la plupart des forces exercées par la cellule et contribue ainsi à de nombreuses fonctions au sein de la cellule.
Les principaux composants du cytosquelette sont des filaments d’actine et des microtubules (MTs). Les microtubules sont des filaments d’environ 25 nm de diamètre et plusieurs microns de long correspondant à l’assemblage d’hétéro-dimères de tubuline. Cet assemblage s’effectue par une étape de croissance en feuillets (formés par l’association latérale de protofilaments) qui se referment progressivement en cylindre.
Depuis plusieurs années, afin d’essayer de mieux comprendre le rôle essentiel des MTs dans la morphogénèse cellulaire, nous nous intéressons à différentes protéines qui leur sont associées.


Faisceaux de MTs en présence de TPPP-p25

En collaboration avec une équipe de l’IBS D. Skoufias, nous nous sommes intéressés à des protéines humaines (TPPP-p25) retrouvées dans les corps de Lewy, caractéristiques de la maladie de Parkinson. Ces protéines induisent la polymérisation de la tubuline et la formation de faisceaux, agissant comme des stabilisateurs du réseau microtubulaire au niveau neuronal.
Publication  :
S. DeBonis*, E. Neumann*, D. Skoufias. Self protein-protein interactions are involved in TPPP/p25 mediated microtubule bundling. Scientific Reports 2015 20 ;5 :13242.
* both authors contributed equally to this work


En collaboration avec une équipe du GIN (I. Arnal et M. Vantard*), nous nous intéressons depuis de nombreuses années à des protéines associées aux microtubules (MAPs).
Nous avons jusqu’à présent principalement étudié des MAPs retrouvées chez des plantes et plus particulièrement chez Arabidopsis (AtMAP65).

D’un point de vue moléculaire, ces protéines ont été identifiées comme formant in vitro des « ponts » entre les microtubules et s’associant in vivo avec les faisceaux de microtubules. L’objectif est d’essayer de mieux comprendre le rôle de ces protéines dans l’auto-organisation des faisceaux de microtubules, ainsi que dans l’organisation intrinsèque des MTs.

*précédemment PCV, IRTSV Grenoble
Publications :
*Gaillard, J., *Neumann, E., Van Damme D, Stoppin-Mellet V, Ebel C, Barbier E, Geelen D, Vantard M. (2008) « Microtubule polarity within bundles induced by plant AtMAP65-1 and AtMAP65-5 » * : both authors contribute equally to this work. Mol Biol Cell. 2008 Jul 30.
D. Portran, M. Zoccoler, J. Gaillard, V. Stoppin-Mellet, E. Neumann, I. Arnal, J. L. Martiel, and M. Vantard. (2013) MAP65/Ase1 promote microtubule flexibility. Mol Biol Cell 2013 24 : 1964-73.

Plus récemment, nous avons renforcé notre collaboration avec I. Arnal du GIN qui étudie depuis de nombreuses années la protéine neuronale tau impliquée dans la maladie d’Alzheimer . Notre objectif, à travers cette collaboration, est d’étudier conjointement les réseaux de microtubules et d’actine, indispensables à la plasticité neuronale, en analysant la contribution de deux protéines neuronales associées aux microtubules (tau et MAP6), dans l’organisation coordonnée des MTs et de l’actine.