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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / ZAPUN André

Présentation

Nos recherches sont centrées sur des processus qui impliquent l’enveloppe cellulaire de Streptococcus pneumoniae (le pneumocoque), tels que le métabolisme de la paroi, la morphogenèse, ou la résistance au beta-lactamines. Nous sommes également intéressés par des processus morphogènes de la sporulation chez Bacillus subtilis et Clostridia.

Responsable : Thierry Vernet
Membres : Laure Bellard, Claire Durmort, Bowen Liu, Cécile Morlot, Jennyfer Trouvé, Anne-Marie Villard, André Zapun.

Le pneumocoque

Le pneumocoque est une bactérie ovoïde gram-positive commensale de la flore nasopharyngée présente chez environ 10% de la population humaine. Lorsque le pneumocoque envahit d’autres sites et tissus, il cause différentes maladies telles que des otites, pneumonies, bactérémies et méningites. Le pneumocoque tue plus d’un million de personnes dans le monde chaque année.

Streptococcus pneumoniae

La paroi cellulaire du pneumocoque est constituée principalement de peptidoglycane, d’acides teichoïques et de protéines. Le peptidoglycane est un polymère maillé constitué de chaînes de disaccharides réticulées par de courts peptides. Le peptidoglycane est essentiel car il confère aux bactéries leur résistance mécanique et leur forme. Les acides téichoïques sont des polysaccharides linéaires complexes fixés à la membrane ou au peptidoglycane. Les acides téichoïques jouent un rôle important dans les interactions avec l’environnement et la régulation du métabolisme de la paroi cellulaire.

Pour aborder des questions fondamentales relatives à la biologie de surface cellulaire de S. pneumoniae, le Groupe Pneumocoque applique un large éventail de techniques avec un fort accent sur la biochimie, la biologie structurale et des méthodes avancées de microscopie optique.

Sujets de recherche

Métabolisme de la paroi, morphogenèe, et résistance aux beta-lactamines chez le pneumocoque

Sporulation chez Bacillus subtilis et Clostridia

Mots clés

Acides téichoïques, Bacillus subtilis, beta-lactamines, Clostridia, division bactérienne, hydrolases du peptidoglycane, morphogenèse bactérienne, muréine, paroi bactérienne, peptidoglycane, pneumocoque, protéines liant la pénicilline (PLPs), sporulation, Streptococcus pneumoniae.

Techniques

  • Biochimie
  • Criblage de détergents pour solubilisation de protéines membranaires (RoBioMol)
  • Cristallographie
  • Microscopie de fluorescence
  • Clonage à haut débit (RoBioMol)
  • Mutagenèse dirigée à haut débit (RoBioMol)
  • Biologie moléculaire
  • Génétique du pneumocoque
  • Cristallisation des protéines
  • Ingénierie des protéines
  • PCR quantitative
  • Biochimie de protéines solubles et membranaires
  • Microscopie super-resolutive PALM and dSTORM
  • « Thermal Shift Assay » (RoBioMol)

Publications récentes

Trouve J, Mohamed A, Leisico F, Contreras-Martel C, Liu B, Mas C, et al. 2018 Structural characterization of the sporulation protein GerM from Bacillus subtilis. J Struct Biol In press.

Orelle C, Durmort C, Mathieu K, Duchêne B, Aros S, Fenaille F, et al. 2018 A multidrug ABC transporter with a taste for GTP. Sci Rep 8:2309.

Morlot C, Straume D, Peters K, Hegnar OA, Simon N, Villard A-M, et al. 2018 Structure of the essential peptidoglycan amidotransferase MurT/GatD complex from Streptococcus pneumoniae. Nat Commun 9:3180.

Morlot C, Rodrigues CDA. 2018 The New Kid on the Block : A Specialized Secretion System during Bacterial Sporulation. Trends Microbiol 26:663‑76.

Jacq M, Arthaud C, Manuse S, Mercy C, Bellard L, Peters K, et al. 2018 The cell wall hydrolase Pmp23 is important for assembly and stability of the division ring in Streptococcus pneumoniae. Sci Rep 8:7591.

Bonnet J, Wong Y-S, Vernet T, Di Guilmi AM, Zapun A, Durmort C. 2018 One-Pot Two-Step Metabolic Labeling of Teichoic Acids and Direct Labeling of Peptidoglycan Reveals Tight Coordination of Both Polymers Inserted into Pneumococcus Cell Wall. ACS Chem Biol 13:2010‑5.

Becke TD, Ness S, Gürster R, Schilling AF, di Guilmi A-M, Sudhop S, et al. 2018 Single Molecule Force Spectroscopy Reveals Two-Domain Binding Mode of Pilus-1 Tip Protein RrgA of Streptococcus pneumoniae to Fibronectin. ACS Nano 12:549‑58.

Di Guilmi AM, Bonnet J, Peiβert S, Durmort C, Gallet B, Vernet T, et al. 2017 Specific and spatial labeling of choline-containing teichoic acids in Streptococcus pneumoniae by click chemistry. Chem Commun 53:10572‑5.

Calvez P, Breukink E, Roper DI, Dib M, Contreras-Martel C, Zapun A. 2017 Substitutions in PBP2b from β-Lactam-resistant Streptococcus pneumoniae Have Different Effects on Enzymatic Activity and Drug Reactivity J Biol Chem. 292:2854‑65.

Bonnet J, Durmort C, Jacq M, Mortier-Barrière I, Campo N, VanNieuwenhze MS, et al. 2017 Peptidoglycan O-acetylation is functionally related to cell wall biosynthesis and cell division in Streptococcus pneumoniae. Mol Microbiol 106:832‑46.

Bonnet J, Cartannaz J, Tourcier G, Contreras-Martel C, Kleman JP, Morlot C, et al. 2017 Autocatalytic association of proteins by covalent bond formation : a Bio Molecular Welding toolbox derived from a bacterial adhesin. Sci Rep 7:43564.

Rodrigues CDA, Henry X, Neumann E, Kurauskas V, Bellard L, Fichou Y, et al. 2016 A ring-shaped conduit connects the mother cell and forespore during sporulation in Bacillus subtilis. Proc Natl Acad Sci USA 113:11585‑90.

Zapun A, Morlot C, Taha M-K. 2016 Resistance to β-Lactams in Neisseria ssp Due to Chromosomally Encoded Penicillin-Binding Proteins. Antibiotics 5:35.

Menezes MC, Imbert L, Kitano ES, Vernet T, Serrano SMT. 2016 Recombinant expression of the precursor of the hemorrhagic metalloproteinase HF3 and its non-catalytic domains using a cell-free synthesis system. Amino Acids 48:2205‑14.

Maréchal M, Amoroso A, Morlot C, Vernet T, Coyette J, Joris B. 2016 Enterococcus hirae LcpA (Psr), a new peptidoglycan-binding protein localized at the division site. BMC Microbiol 16:239.

Jacq M, Adam V, Bourgeois D, Moriscot C, Guilmi A-MD, Vernet T, et al. 2015 Remodeling of the Z-Ring Nanostructure during the Streptococcus pneumoniae Cell Cycle Revealed by Photoactivated Localization Microscopy. mBio 6:e01108-15.

La liste complète des publications se trouve ici.