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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / THIELENS Nicole

Présentation du groupe Réponse immunitaire aux pathogènes et au soi altéré

Responsable du groupe : Nicole Thielens

Le groupe s’intéresse aux mécanismes de reconnaissance moléculaire mis en jeu dans différents aspects de la réponse immunitaire aux pathogènes et aux cellules du soi altéré, ainsi qu’aux implications biologiques de ces interactions dans la défense anti-microbienne, le maintien de la tolérance immune et les stratégies d’évasion des pathogènes.

Thèmes de recherche

  • Protéines de l’immunité innée à l’interface hôte-pathogène : structure et fonction
  • Phagocytose du soi altéré : reconnaissance et signalisation
  • Reconnaissance des antigènes dans la réponse immunitaire cellulaire

Mots clés

Apoptose - Assemblage - Complément - Immunité innée - Interaction hôte-pathogènes - Phagocytose - Protéases à sérine - Récepteur des cellules T - Reconnaissance moléculaire - Glycobiologie

Techniques spécialisées

Analyse d’acides aminés - Analyse cinétique des interactions (technologie SPR) - Cristallographie aux rayons X - Diffusion des rayons X aux petits angles (SAXS) - Culture cellulaire - Ingénierie des protéines - Séquençage protéique – Imagerie cellulaire (microscopie d’épifluorescence)

Plateformes de l’ISBG pilotées par des membres du groupe IRPAS

Analyse d’acides aminés - Séquençage protéique - Résonance Plasmonique de Surface (SPR) - Imagerie cellulaire

Publications réçentes

- Wicker-Planquart, C., and J.-M. Jault. 2015. Interaction between Bacillus subtilis YsxC and ribosomes (or rRNAs). FEBS Lett. 589 : 1026–1032.
- Awad, R., M. Sévajol, I. Ayala, A. Chouquet, P. Frachet, P. Gans, J.-B. Reiser, and J.-P. Kleman. 2015. The SH3 regulatory domain of the hematopoietic cell kinase Hck binds ELMO via its polyproline motif. FEBS Open Bio 5 : 99–106.
- Sosoniuk, E., G. Vallejos, H. Kenawy, C. Gaboriaud, N. Thielens, T. Fujita, W. Schwaeble, A. Ferreira, and C. Valck. 2014. Trypanosoma cruzi calreticulin inhibits the complement lectin pathway activation by direct interaction with L-Ficolin. Mol. Immunol. 60 : 80–85.
- Reiser, J.-B., F. Legoux, S. Gras, E. Trudel, A. Chouquet, A. Léger, M. L. Gorrec, P. Machillot, M. Bonneville, X. Saulquin, and D. Housset. 2014. Analysis of Relationships between Peptide/MHC Structural Features and Naive T Cell Frequency in Humans. J Immunol 193 : 5816–5826.
- Gaboriaud, C., W. L. Ling, N. M. Thielens, I. Bally, and V. Rossi. 2014. Deciphering the fine details of c1 assembly and activation mechanisms : “mission impossible” ? Front Immunol 5 : 565.
- Laffly, E., M. Lacroix, L. Martin, E. Vassal-Stermann, N. M. Thielens, and C. Gaboriaud. 2014. Human ficolin-2 recognition versatility extended : an update on the binding of ficolin-2 to sulfated/phosphated carbohydrates. FEBS Lett. 588 : 4694–4700.
- Vassal-Stermann, E., M. Lacroix, E. Gout, E. Laffly, C. M. Pedersen, L. Martin, A. Amoroso, R. R. Schmidt, U. Zähringer, C. Gaboriaud, A.-M. Di Guilmi, and N. M. Thielens. 2014. Human L-ficolin recognizes phosphocholine moieties of pneumococcal teichoic acid. J. Immunol. 193 : 5699–5708.
- Rossi, V., I. Bally, M. Lacroix, G. J. Arlaud, and N. M. Thielens. 2014. Classical complement pathway components C1r and C1s : purification from human serum and in recombinant form and functional characterization. Methods Mol. Biol. 1100 : 43–60.
- Verneret, M., P. Tacnet-Delorme, R. Osman, R. Awad, A. Grichine, J.-P. Kleman, and P. Frachet. 2014. Relative contribution of c1q and apoptotic cell-surface calreticulin to macrophage phagocytosis. J Innate Immun 6 : 426–434.
- Bally, I., S. Ancelet, C. Moriscot, F. Gonnet, A. Mantovani, R. Daniel, G. Schoehn, G. J. Arlaud, and N. M. Thielens. 2013. Expression of recombinant human complement C1q allows identification of the C1r/C1s-binding sites. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 110 : 8650–8655.
- Gaboriaud, C., R. K. Gupta, L. Martin, M. Lacroix, L. Serre, F. Teillet, G. J. Arlaud, V. Rossi, and N. M. Thielens. 2013. The serine protease domain of MASP-3 : enzymatic properties and crystal structure in complex with ecotin. PLoS ONE 8 : e67962.
- Jacquet, M., M. Lacroix, S. Ancelet, E. Gout, C. Gaboriaud, N. M. Thielens, and V. Rossi. 2013. Deciphering complement receptor type 1 interactions with recognition proteins of the lectin complement pathway. J. Immunol. 190 : 3721–3731.
- Foucher, A.-E., J.-B. Reiser, C. Ebel, D. Housset, and J.-M. Jault. 2012. Potassium Acts as a GTPase-Activating Element on Each Nucleotide-Binding Domain of the Essential Bacillus subtilis EngA. PLoS ONE 7 : e46795.
- Sevajol, M., J. B. Reiser, A. Chouquet, J. Perard, I. Ayala, P. Gans, J. P. Kleman, and D. Housset. 2012. The C-terminal polyproline-containing region of ELMO contributes to an increase in the life-time of the ELMO-DOCK complex. Biochimie 94 : 823–8.
- Terrasse, R., P. Tacnet-Delorme, C. Moriscot, J. Pérard, G. Schoehn, T. Vernet, N. M. Thielens, A. M. Di Guilmi, and P. Frachet. 2012. Human and pneumococcal cell surface glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) proteins are both ligands of human C1q protein. J. Biol. Chem. 287 : 42620–42633.
- Gaboriaud, C., P. Frachet, N. M. Thielens, and G. J. Arlaud. 2011. The human c1q globular domain : structure and recognition of non-immune self ligands. Front Immunol 2 : 92.

(La consultation de l’ensemble des publications du groupe est possible ici)