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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / FERRER Jean-Luc

Equipe Ferrer (FIP)

Responsable : Jean-Luc Ferrer

L’équipe FIP est composé de deux activités :
- l’équipe a construit la ligne de lumière FIP-BM30A à l’ESRF. Elle a maintenant la charge de son fonctionnement, de sa maintenance et de son développement. Les caractéristiques techniques de FIP sont décrites ici.

- l’activité "recherche" permet de valider les développements instrumentaux et méthodologiques réalisés sur FIP. L’équipe possède ainsi une activité propre de recherche en biologie structurale. Les projets concernent esseFIPntiellement la santé humaine et plus particulièrement des protéines constituant des cibles potentielles pour la conception de molécules actives (“drug design”).

Thèmes de recherche

Développement instrumentaux :
- changeur d’échantillon (CATS)
- robot goniomètre (G-ROB)
- analyse des cristaux in situ
- pêchage automatique des cristaux
- congélation ultra rapide des cristaux
- optimisation de la cristallisation par exploration du diagramme de phase

Biologie structurale :
- mutants résistants de la protéase du VIH
- enzymes de la voie MEP de synthèse des isoprenoides
- contrôle de la réplication par CDK8
- netrin-1 et le récepteur APP
- enzymes impliquées dans la synthèse des acides aminés chez les plantes

Mots clés

Synchrotron - Automatisation/robotisation – cristallisation – cristallographie – détermination de structures - drug design

Techniques spécialisées

Analyse des cristaux in situ – Cristallographie aux rayons X – Ingénierie/purification des protéines - accostage in silico

Services disponibles

La ligne de lumière FIP-BM30A est accessible aux utilisateurs aFIPcadémiques français et européens ainsi qu’aux industriels (environ 200 utilisateurs par an). Pour plus de détails voir ici.

Publications marquantes

Borel F, Hachi I, Palencia A, Gaillard M-C, Ferrer J-L (2014). Crystal Structure of mouse Mu-crystallin complexed with NADPH and the T3 thyroid hormon. FEBS Journal 281: 1598-1612.

Oksanen E, Blakeley MP, El-Hajji M, Ryde U, Budayova-Spano M (2014). The Neutron Structure of Urate Oxidase Resolves a Long-Standing Mechanistic Conundrum and Reveals Unexpected Changes in Protonation. PloS One 9: e86651.

Schild F, Kieffer-Jaquinod S, Palencia A, Cobessi D, Sarret G, Zubieta C, Jourdain A, Dumas R, Forge V, Testemale D, Bourguignon J, Hugouvieux V (2014). Biochemical and biophysical characterization of the Selenium binding and reducing site in Arabidopsis thaliana homologue to mammals Selenium Binding Protein 1. JBC 289(46): 31765-3176.

Heidari Khajepour MY, Vernede X, Cobessi D, Lebrette H, Rogues P, Terrien M, Berzin C and Ferrer JL (2013). REACH: Robotic Equipment for Automated Crystal Harvesting using a six-axis robot arm and a micro-gripper. Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography 69: 381-387

La liste complète des publications du groupe est consultable ici.