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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Contacts relatifs à cet article / FERRER Jean-Luc

Equipe Ferrer (FIP)

Responsable : Jean-Luc Ferrer

L’équipe FIP intègre deux activités :
 Dans le domaine de l’instrumentation, après avoir opéré la ligne de lumière FIP-BM30A à l’ESRF pendant environ 20 ans, l’équipe construit une nouvelle ligne française pour la cristallographie des macromolécules biologiques, dans le cadre de l’upgrade ESRF-EBS. Cette ligne, nommée FIP2, sera opérationnelle sur le port BM07 de l’ESRF à partir de fin 2020.
Par ailleurs, cette équipe intègre également une activité de développement en croissance cristalline autour des plateformes d’optimisation de cristallisation comprenant un banc de cristallisation Opticrys et une nouvelle plateforme microfluidique qui visent à contrôler et surveiller in situ le processus de cristallisation (nucléation et croissance cristalline) de macromolécules biologiques (taille, nombre, distribution et morphologie des cristaux) pour l’ensemble des techniques de diffraction (rayons X, dont « serial crystallograpgy » et XFEL, neutrons et électrons). Une attention particulière est également apportée au protéines membranaires.
 l’activité "recherche" permet de valider les développements instrumentaux et méthodologiques réalisés sur FIP. L’équipe possède ainsi une activité propre de recherche en biologie structurale. Les projets concernent essentiellement la santé humaine (cancérologie, infections) et concernent plus particulièrement des protéines constituant des cibles potentielles pour la conception de molécules actives (“drug design”).
Une seconde thématique cible les protéines de plantes, et en particulier celle impliquées dans le développement du chloroplaste.

Thèmes de recherche

Développement instrumentaux :
- changeur d’échantillon et robot goniomètre (G-ROB)
- analyse des cristaux in situ et criblage de ligands/fragments
- pêchage et congélation automatique des cristaux
- intelligence artificielle pour l’identification des échantillons
- intelligence artificielle comme aide à l’automatisation et à la prise de décisions
- Nouveaux outils basés sur la cristallisation assistée par membrane et contrôle de température pour la rationalisation et l’optimisation de la cristallisation par exploration du diagramme de phase.

Biologie structurale :
- enzymes de la voie MEP de synthèse des isoprenoides comme cibles thérapeutiques contre les pathogènes résistants
- contrôle de la réplication par CDK8
- complexe RNA PolII du chloroplaste (PEP)

Mots clés

Synchrotron - Automatisation/robotisation – cristallisation – cristallographie – détermination de structures - drug design - enzymes de plantes

Techniques spécialisées

Analyse des cristaux in situ – Cristallographie aux rayons X – Ingénierie/purification des protéines - accostage in silico

Services disponibles

La ligne de lumière FIP2-BM07 sera accessible aux utilisateurs académiques français et européens ainsi qu’aux industriels.

Publications marquantes

Borel, F., Marzocca, F., Delcros, J.G., Rama, N., Mehlen, P., Ferrer, J.-L. (2017). Molecular Characterization of Netrin-1 and APP Receptor Binding : New Leads to Block the Progression of Senile Plaques in Alzheimer’s Disease. Biochemical and Biophysical Research Communications 488, 466-470

Borel, F., Barbier, E., Krasutsky, S., Janthawornpong, K., Chaignon, P., Dale, C. Poulter, Ferrer, J.-L., Seemann, M. (2017). Further insight into crystal structures of E. coli IspH/LytB in complex with two potent inhibitors of the MEP pathway : a starting point for rational design of new antimicrobials. ChemBioChem 18, 2137-2144

Junius, N., Oksanen, E., Terrien, M., Berzin, C., Ferrer, J.-L., Budayova-Spano, M. (2016). A crystallization apparatus for temperature-controlled flow-cell dialysis with real-time visualization. Applied Crystallography 49(3), 806-813.

Borel F, Hachi I, Palencia A, Gaillard M-C, Ferrer J-L (2014). Crystal Structure of mouse Mu-crystallin complexed with NADPH and the T3 thyroid hormon. FEBS Journal 281 : 1598-1612.

Schild F, Kieffer-Jaquinod S, Palencia A, Cobessi D, Sarret G, Zubieta C, Jourdain A, Dumas R, Forge V, Testemale D, Bourguignon J, Hugouvieux V (2014). Biochemical and biophysical characterization of the Selenium binding and reducing site in Arabidopsis thaliana homologue to mammals Selenium Binding Protein 1. JBC 289(46) : 31765-3176.

La liste complète des publications du groupe est consultable ici.