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2005
La diffraction neutronique dévoile les bases dynamiques de l’adaptation des protéines aux hautes températuresNeutron scattering reveals the dynamic basis of protein adaptation to extreme temperature.
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Tetraploidy and tumor developmentTetreploidy and tumor development Cancer Cell, Voulme 8, Isuue 5, Novembre 2005, Pages 353-354 Margolis Robert L. |
12 au 16 Octobre 2005 : "Fête de la Science" à l’IBSL’IBS a ouvert ses portes au grand public (adultes et lycéens), du 12 au 16 octobre, sur le thème de : l’imagerie des molécules du vivant. En Isère, la Fête de la Science a débuté le 7 octobre, avec 5 villages des Sciences, et notamment à Grenoble, "Place aux sciences", organisé par le CCSTI. Pour plus de détails, consultez : |
13/10/05 : Conférence au CRDPEva Pebay-Peyroula, directrice de l’Institut de Biologie Structurale et membre de l’Académie des Sciences sera le jeudi 13 octobre 2005 à 18h30 au CRDP, 11 avenue du Général Champon, Grenoble pour une conférence intitulée "Au cœur des molécules biologiques : la clé de notre santé !" |
Analyse structurale de l’enzyme PDF pour la conception de nouveaux antibiotiquesUne équipe du laboratoire de cristallographie et de cristallogenèse des protéines (Institut de Biologie Structurale, Grenoble) est parvenue à réaliser l’analyse structurale d’une enzyme végétale, la peptide déformylase mitochondriale (PDF). L’enzyme PDF, dont un homologue existe chez l’homme, est une enzyme indispensable aux processus de maturation N-terminale des protéines. La caractérisation des différences structurales entre les PDFs végétales, proches de la forme humaine, et bactériennes permet d’envisager la conception rationnelle d’antibiotiques capables d’inhiber spécifiquement les enzymes PDFs bactériennes sans affecter la PDF humaine, et donc éviter des effets secondaires lors d’un traitement thérapeutique. The crystal structure of mitochondrial (type 1A) peptide deformylase provides clear guidelines for the design of inhibitors specific for the bacterial forms.
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Une protéase des neutrophiles clive une protéine régulatrice du cycle cellulaireIl a été récemment établi qu’une protéase des neutrophiles, la protéinase 3, dont le rôle était classiquement restreint au pouvoir toxique et microbicide, avait la capacité de cliver une protéine régulatrice du cycle cellulaire, la p21/waf1. Ainsi, le couple proteinase 3 et p21 apparait crucial pour moduler la différenciation et la prolifération des cellules myéloides, avec potentiellement une implication dans les leucémies. Cleavage of p21/WAF1/CIP1 by proteinase 3 modulates differentiation of a monocytic cell line. Molecular analysis of the cleavage site
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Mouvements collectifs dans les protéines : de la dynamique à la fonctionUne équipe du laboratoire de RMN, en collaboration avec l’Université de Basle (Suisse) et le Florida State University (EU) vient, pour la première fois, de mettre en évidence expérimentalement l’existence de mouvements collectifs au sein des feuillets ß permettant de propager les changements de conformations d’un coté de la molécule à l’autre à travers un réseau de liaisons hydrogènes . Ces résultats obtenus par combinaison de mesures sensibles à des mouvements lents apportent des données essentielles quant à la compréhension des mécanismes de transmission de signal au sein des protéines. Notons que ces résultats ont été souligné comme d’intérêt exceptionnel dans un article paru dans « Current Opinion in Structural Biology » et mis en avant dans « Science » à sa rubrique "Highlight of the Recent Literature". |
Nouvelles données structurales dans la famille des metallo-betalactamasesLa bactérie Streptococcus pneumoniae est un pathogène majeur de l’homme dont les mécanismes moléculaires déployés au cours de la virulence sont mal connus. La détermination de structures tridimensionnelles de protéines de surface du pneumocoque impliquées dans les interactions avec l’organisme hôte permet de mieux comprendre les processus pathogéniques. Crystal structure of phosphorylcholine esterase domain of the virulence factor choline-binding protein e from streptococcus pneumoniae : new structural features among the metallo-beta-lactamase superfamily.
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Structure de l’enzyme SPP, enzyme clé de la photosynthèseThe structure of a cyanobacterial sucrose-phosphatase reveals the sugar tongs that release free sucrose in the cell.
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La fixation du nickel par le transporteur periplasmic NikA depend d’une petite moléculeJ Am Chem Soc. 2005 Jul 20 ;127(28):10075-82. Cherrier MV, Martin L. Cavazza C., Jacquamet L., Lemaire D., Gaillard J., Fontecilla-Camps JC. |
Protéine gp36 du virus d’immunodéficience félinBiochem J. 2005 Jul 15 ;389(Pt 2):559-67. Desmaris F., Lemaire D., Ricard-Blum S., Chatrenet B. & Forest E. |
Des sucres pour cibler la fixation du VIH à son corecepteur cellulaireHeparan sulfate targets the HIV-1 envelope glycoprotein gp120 coreceptor binding site. J Biol Chem. 2005 Jun 3 ;280(22):21353-7. Epub 2005 Mar 28. Vives R., Imberty A., Sattentau OJ., Lortat-Jacob H. |
JBC : paper of the weekL’article suivant a été sélectionné par le Journal of Biological Chemistry (JBC) comme papier de la semaine dans son édition du 8 avril (en ligne à compter du 1er avril) : Effects of p47phoxC Terminus Phosphorylations on Binding Interactions with p40phoxand p67phox : STRUCTURAL AND FUNCTIONAL COMPARISON OF p40phoxand p67phoxSH3 DOMAINS
Claire Massenet, Sylvie Chenavas, Claudine Cohen-Addad, Marie-Claire Dagher, Gerard Brandolin, Eva Pebay-Peyroula, and Franck Fieschi
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Molecular CellComment un régulateur critique du cycle cellulaire est-il contrôlé pour exercer sa fonction. Le Laboratoire des Protéines du Cytosquelette (IBS) a identifié une protéine, WISp39, capable de protéger de la dégradation la protéine p21 pour lui permettre d’exercer sa fonction de régulateur critique du cycle cellulaire. En effet, deux principes contrôlent la présence et l’activité de cette protéine : d’une part son expression, de l’autre sa dégradation. La nouvelle protéine identifiée recrute la protéine chaperon Hsp90 pour stabiliser p21 et empêcher ainsi sa dégradation. L’utilisation d’ARN interférents contre WISp39 empêchent à la fois l’accumulation de p21 et l’arrêt du cycle après irradiation. Ces résultats démontrent l’importance des phénomènes de stabilisation/dégradation dans la régulation de l’activité de la protéine p21. Ils confirment par ailleurs l’importance des phénomènes de régulation de cette protéine dont il avait été montré par cette même équipe que la dégradation était essentielle pour la réparation de l’ADN après une irradiation aux UV. Regulation of p21(WAF1/CIP1) stability by WISp39, a Hsp90 binding TPR protein. Jascur T, Brickner H, Salles-Passador I, Barbier V, El Khissiin A, Smith B, Fotedar R, Fotedar A
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Un héparane sulfate de synthèse inhibe l’activité biologique de l’interféron-gamma (ou comment eteindre le feu avec du sucre)Des chercheurs de l’Institut de Biologie Structurale en collaboration avec des chimistes de l’Université Paris Sud sont parvenus à synthétiser chimiquement le domaine d’interaction d’un ligand de l’interféron-gamma, une cytokine impliquée dans plusieurs pathologies inflammatoire ou auto-immune et intervenant également dans le rejet de greffe. Ce mime structural possède une très forte activité de liaison à l’interféron-gamma capable à la fois d’inhiber l’interaction de l’interféron-gamma avec les héparanes sulfate et avec son récepteur cellulaire. Cet inhibiteur se révèle bien plus puissant que toutes les molécules développées jusqu’à présents lesquelles n’agissent que sur la reconnaissance du récepteur (anticorps monoclonaux) ou que sur les héparanes sulfate (peptides) et sera prochainement testé pour son efficacité dans la perspective de cibler plusieurs pathologies liées à l’interféron-gamma. Heparan sulfate mimicry : a synthetic glycoconjugate that recognizes the heparin binding domain of interferon-gamma inhibits the cytokine activity.
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Rôle fonctionnel de la charnière entre les modules CCP de la protéase C1s du complémentFunctional role of the linker between the complement control protein modules of complement protease C1s. Journal of Immunology,. 2005 Oct 1 ;175(7):4536-42. Bally I, Thielens NM, Gaboriaud C, Arlaud GJ. |
21/10/05 : Journée Scientifique de l’IBSLe 21 octobre 2005, l’IBS a organisé sa Journée Scientifique au Domaine Saint Jean de Crépy, l’occasion de réfléchir aux thématiques à développer pour les années à venir. |