Le code des histones : un nouveau mode de lecture présenté dans Nature

Structure atomique de BD1

La protéine Brdt est impliquée dans la compaction de la chromatine hyper-acetylée durant la spermatogenese. Elle reconnait cette acetylation principalement par un de ses deux bromodomains, BD1. L’arrière-plan montre l’ADN dans le noyau des cellules dont la chromatine est acetylée, en l’absence (en haut à gauche) et en présence (en bas à droite) de Brdt. Le premier plan montre la structure atomique de BD1 avec un peptide d’un histone diacetylé.

Dans leur quête de vitesse et d’hydrodynamisme, les nageurs olympiques se rasent ou se glissent dans des combinaisons de haute technologie. Dans le corps, les spermatozoïdes sont les seules cellules qui nagent. La vitesse étant cruciale pour la fertilité, ils ont développé des stratégies pour acquérir un hydrodynamisme exceptionnel. Les scientifiques de l’Institut de biologie structurale Jean-Pierre Ebel (IBS), ainsi que du Laboratoire européen de biologie moléculaire (EMBL) et de l’Institut Albert Bonniot ont étudié les secrets de la rapidité des spermatozoïdes. Leurs travaux, publiés dans Nature, montrent comment une protéine, Brdt, dirige le reconditionnement de l’ADN du sperme. [Suite du communiqué...]

Cooperative binding of two acetylation marks on a histone tail by a single bromodomain. Morinière, J., Rousseaux, S., Steuerwald, U., Soler-López, M., Curtet, S., Vitte, A-L., Govin, J., Gaucher, J., Sadoul, K., Hart, D.J., Krijgsveld, J., Khochbin, S., Müller, C.W. & Petosa, C. Nature, 461(7264):664-8.