Un apercu sur la dynamique des protéines par RMN du solide et simulation moleculaire

La RMN du solide peut fournir des informations à résolution atomique sur les mouvements des protéines qui se produisent sur une vaste gamme d’échelles de temps, dans des conditions similaires à celles des études par diffraction des rayons X. Elle offre donc une approche très complémentaire pour caractériser les fluctuations dynamiques se produisant dans un cristal. Pour la première fois, des chercheurs de l’IBS ont comparé de larges paramètres dynamiques obtenus expérimentalement, la relaxation spin, des changements chimiques et des couplages dipolaires, à des valeurs calculées à partir d’une simulation MD à 200 ns sur la protéine GB1 sous sa forme cristalline. Cette comparaison jette un nouvel éclairage sur la nature des dynamiques structurelles qui se produisent dans le réseau cristallin avec un impact important sur l’interprétation des données obtenues par RMN du solide en terme de comportement dynamique des protéines.

Atomic-Resolution Structural Dynamics in Crystalline Proteins from NMR and Molecular Simulation. Luca Mollica, Maria Baias, Józef R. Lewandowski, Benjamin J. Wylie, Lindsay J. Sperling, Chad M. Rienstra, Lyndon Emsley, and Martin Blackledge. J. Phys. Chem. Lett., 2012, 3 (23), pp 3657–3662