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Facteurs de la tolérance à l’oxygène des hydrogénases ancrées dans la membrane

Dans la plupart des hydrogénases à NiFe, le site actif bimétallique est endommagé par l’oxygène (O2). Mais il existe une sous classe d’hydrogénases exceptionnellement tolérantes à O2 qui peuvent oxyder l’hydrogène (H2) à l’air. En collaboration avec le groupe du Pr. Armstrong de l’Université d’Oxford, le groupe Métalloprotéines a résolu la structure cristallographique de l’hydrogénase 1 (Hyd-1) d’Escherichia coli, en complexe avec le cytochrome b, son partenaire physiologique (1). La tolérance à l’oxygène d’Hyd-1 semble résulter de deux caractéristiques particulières de cette protéine : i) la présence d’un nouveau type d’agrégat [4Fe3S]6Cys avec une géométrie déformée ; des calculs effectués en collaboration avec le Dr. Mouesca (CEA/INAC) montrent que cette plasticité permet une super-oxydation à un bas potentiel rédox (2) et ii) la structure en dimère permet, grâce à un mécanisme coopératif de réparation, de réduire O2 en eau en utilisant les électrons produits au site actif du monomère encore fonctionnel (1). Ces études devraient aider à la conception de catalyseurs à H2 avec des performances accrues en milieu oxydant.


1. Crystal structure of the O2-tolerant membrane-bound hydrogenase 1 from Escherichia coli in complex with its cognate cytochrome b. Volbeda A, Darnault C, Parkin A, Sargent F, Armstrong FA and Fontecilla-Camps JC, Structure, 21 : 184-190 (2013).
2. The structural plasticity of the proximal [4Fe3S] cluster is responsible of O2 tolerance of membrane-bound [NiFe] hydrogenases. Mouesca JM, Fontecilla-Camps JC and Amara P, Angew. Chem. Int. Ed., DOI : 10.1002/anie.201209063.