Détermination de la structure d'une enzyme essentielle 
à la synthèse des acides aminés

Des chercheurs du laboratoire de Physiologie Cellulaire Végétale (CNRS, Université Joseph Fourier Grenoble 1, CEA, INRA), en collaboration avec le groupe Synchrotron de l'Institut de Biologie Structurale (CEA/ Université Joseph Fourier Grenoble 1/CNRS), viennent de déterminer la structure tridimensionnelle de l'aspartate kinase chez une plante modèle, Arabidopsis. Cette découverte constitue une étape importante dans l'étude d'une voie de biosynthèse aux larges applications agro-alimentaires. Ces travaux paraissent dans la revue The Plant Cell de juillet 2006.

L'aspartate kinase est une enzyme intervenant dans la synthèse des acides aminés dits essentiels, que notre organisme n'est pas capable de synthétiser, et que nous devons trouver dans notre alimentation. Chez les plantes et les micro-organismes, l'aspartate kinase catalyse la première étape de la voie de synthèse d’une famille de quatre acides aminés essentiels. 

Les chercheurs ont montré que ce sont des changements de conformation qui modifient son activité. La connaissance de sa structure tridimensionnelle est donc essentielle pour comprendre et contrôler son fonctionnement. 
L'altération de l'aspartate kinase dans son contrôle des acides aminés terminaux permettrait d'augmenter la teneur en acides aminés essentiels et donc la valeur nutritionnelle des plantes destinées à l'alimentation animale.

La connaissance des voies de biosynthèse des acides aminés devrait également permettre, à terme, de développer des herbicides, fongicides et bactéricides spécifiques, ciblant une étape donnée de cette biosynthèse.

Référence :
A Novel Organization of ACT Domains in Allosteric Enzymes Revealed by the Crystal Structure of Arabidopsis Aspartate Kinase. C. Mas-Droux, G. Curien, M. Robert-Genthon, J.-L. Ferrer, et R. Dumas. The Plant Cell. 2006 Jul;18(7):1681-1692. 

Contacts  
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