Les scientifiques estiment qu’un tiers des protéines humaines sont intrinsèquement désordonnées (PIDs), c’est à dire sans structure tridimensionnelle stable. Très flexibles, elles peuvent s’adapter à plusieurs partenaires physiologiques et adoptent une multitude de conformations. Leur fonctionnement reste peu compris même si elles jouent des rôles essentiels dans toutes les organismes vivants. Les chercheurs du groupe FDP de l’IBS font appel à la spectroscopie RMN (résonance magnétique nucléaire) pour en savoir plus. Cet outil, extrêmement sensible pour l’étude de systèmes moléculaires hautement dynamiques, permet la caractérisation précise de la dynamique conformationnelle à longue portée et locale des PIDs et de leurs complexes, à une résolution atomique.
Dans cette étude, les chercheurs ont développé des méthodes pour décrire la dynamique de ces protéines sur des échelles de temps qui diffèrent presque par trois ordres de grandeur. Grace à ce travail il est maintenant possible de cartographier les mouvements locaux et segmentaux de la chaine désordonnée des acides aminés formant la protéine en fonction de son environnement, plus ou moins visqueux, et à différentes températures. Ces nouvelles méthodes permettent d’accéder à la réalité de fonctionnement de ces protéines dans un milieu biologique, au sein de cellules vivantes par exemple, permettant de comprendre la dynamique fonctionnelle de ces protéines dans les conditions jusque-là peu accessibles.
A Unified Description of Intrinsically Disordered Protein Dynamics under Physiological Conditions using NMR Spectroscopy. Wiktor Adamski, Nicola Salvi, Damien Maurin, Justine Magnat, Sigrid Milles, Malene Ringkjøbing Jensen, Anton Abyzov, Christophe Moreau, Martin Blackledge. Journal of the American Chemical Society ; 141(44):17817-17829