Les bactéries ont développé différents systèmes de sécrétion qui leur permettent de secréter des toxines vers l’extérieur de la cellule. Ces machineries sont importantes pour les processus d’infection, colonisation et communication microbienne. Un élément important de plusieurs de ces machineries est la sécrétine, protéine membranaire qui forme un pore sur la surface bactérienne permettant la sortie des toxines. En utilisant les techniques de cryo-microscopie électronique, cristallographie, et génétique microbienne, les groupes MEM et PATBAC, en collaboration avec l’Université de Saskatchewan au Canada, ont résolu la structure (à environ 3,5 Å de résolution) de deux sécrétines des pathogènes émergeants Vibrio vulnificus et Aeromonas hydrophila et ont caractérisé le mécanisme d’assemblage de celles-ci sur la membrane bactérienne. Ce travail a montré que l’assemblage de certaines sécrétines nécessite l’aide de lipo-protéines membranaires appelées ‘pilotines’, tandis que d’autres s’assemblent d’une façon indépendante. L’interface sécrétine-pilotine étant essentielle pour la virulence de certains pathogènes, elle pourrait être une cible originale pour le développement de nouveaux inhibiteurs d’infections causées par les bactéries.
Structure and assembly of pilotin-dependent and -independent secretins of the Type II secretion system. Howard SP, Estrozi L, Contreras-Martel C, Bertrand Q, Job V, Martins A, Schoehn G, Dessen A. PLoS Pathogens ; 15(5):e1007731