Contrairement aux eucaryotes qui possèdent leur matériel génétique au sein d’un noyau, l’ADN bactérien est maintenant connu pour être plutôt regroupé en régions diffuses, mais non aléatoires, que sont les nucléoïdes. Mais comment sont-ils organisés ?
HU est une protéine importante, voire essentielle, dans certains nucléoïdes bactériens. La fonction cellulaire de HU dans la compaction de l’ADN est cependant controversée pratiquement depuis son identification dans les années 1970, notamment par des comportements différents d’une espèce à une autre. L’équipe AFM du groupe MEM, en collaboration avec l’équipe Lésions et Réparation de l’ADN du groupe VIC, a permis d’imager pour la première fois la protéine HU de Deinococcus radiodurans (DrHU) par Microscopie à Force Atomique (AFM). Ce travail met en avant un tout nouveau traitement d’image AFM, basé sur un filtre utilisant l’opérateur Laplacien, qui permet d’observer la protéine DrHU sur des plasmides natifs produits par E. coli ainsi que sur des plasmides linéarisés. Ce filtre permet d’améliorer la visibilité des molécules uniques au-delà de la limitation liée au phénomène de convolution de pointe AFM. Les images AFM suggèrent deux fonctions majeures de DrHU dans la condensation, mais aussi la décondensation de l’ADN double brin. La dynamique d’auto-compactage de l’ADN nu, ainsi que la concentration de DrHU, sont des paramètres importants dans la performance cellulaire de DrHU.
Nanoscale surface structures of DNA bound to Deinococcus radiodurans HU unveiled by atomic force microscopy. Chen SWW, Banneville AS, Teulon JM, Timmins J and Pellequer JL. Nanoscale 2020 ;12(44):22628-22638
Contact : Jean-Luc Pellequer, chercheur CEA de l’IBS (Groupe de Microscopie Electronique et Méthodes)