La séparation des phases liquide-liquide, un phénomène omniprésent qui est à l’origine de la formation de compartiments sans membrane, révolutionne actuellement notre compréhension de la biologie cellulaire. Les molécules flexibles, telles que les protéines intrinsèquement désordonnées (IDPs), sont essentielles au maintien des propriétés liquides de ces organites. Il est essentiel de comprendre les propriétés structurelles et dynamiques de ces protéines, une question qui suscite un intérêt considérable de la biologie cellulaire à la biophysique fondamentale.
Les chercheurs du groupe FDP ont utilisé la RMN pour comparer les propriétés dynamiques d’une IDP dans les phases diluée et condensée à une résolution atomique. Bien que l’échantillonnage conformationnel soit largement conservé, la dynamique des angles dièdres du squelette et la réorientation locale de la chaine de la protéine, sont considérablement ralenties, et l’importance relative de ces différents modes est fortement modifiée. En recourant à des simulations de dynamique moléculaire à grande échelle dans des concentrations de plus en plus élevées, ils ont pu révéler la base physique des changements observés. Cette étude, qui décrit pour la première fois le comportement dynamique détaillé des IDPs, dans des conditions de séparation de phase à une résolution atomique, établit des procédures essentielles pour l’étude des processus biochimiques dans des gouttelettes liquides fonctionnelles.
Liquid−Liquid Phase Separation Modifies the Dynamic Properties of Intrinsically Disordered Proteins. Guseva S, Schnapka V, Adamski W, Maurin D, Ruigrok RWH, Salvi N, Blackledge M. Journal of the American Chemical Society 2023 ; 145(19):10548-10563.
Contact : Martin Blackledge, chercheur CNRS de l’IBS (groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN)