Une étude publiée dans Nature Chemistry examine comment l’environnement remodèle le paysage énergétique conformationnel des protéines en utilisant comme modèle la protéine GB1. Dans ce projet mené par le groupe de Paul Schanda (ISTA), en collaboration avec le groupe Synchrotron (IBS), les chercheurs ont comparé sa dynamique en solution, dans un cristal et lorsqu’elle est liée à son partenaire IgG. Grâce à la RMN, ils ont montré que certains cycles aromatiques enfouis effectuent des retournements à 180° autour de l’axe Cβ–Cγ près de mille fois plus lentement dans les cristaux qu’en solution. À l’inverse, ces mouvements peuvent être fortement accélérés lorsque GB1 interagit avec son partenaire IgG. Ces résultats montrent que les contacts intermoléculaires peuvent profondément remodeler la dynamique d’une protéine. Les structures cristallographiques de GB1, dans des conditions cryogéniques et à température ambiante, ont été déterminées sur les lignes de lumière BM07-FIP2 et ID30B à l’ESRF. En combinant cristallographie, RMN et dynamique moléculaire, cette étude apporte une vision plus complète de la manière dont les protéines « respirent ».
Aromatic ring flips reveal reshaping of protein dynamics in crystals and complexes. Becker LM, Fu H, Tatman BP, Dreydoppe M, Kapitonova A, Balazs DM, Weininger U, Engilberge S, Chipot C, Schanda P. Nature Chemistry 2026 ; 18(7):1221-1230. https://www.nature.com/articles/s41557-026-02155-
Contact IBS : Sylvain Engilberge, chercheur ? du groupe Synchrotron (IBS/GSY)