Les tardigrades sont des animaux aquatiques microscopiques qui présentent une résistance remarquable au stress environnemental, par exemple aux radiations, températures cryogéniques ou la dessiccation. Bien que les origines de cette extrême tolérance restent peu comprises, on sait que les protéines intrinsèquement désordonnées jouent un rôle crucial, permettant aux tardigrades de survivre dans un état dormant pendant de longues périodes et de fonctionner normalement lorsqu’ils reviennent dans des conditions ambiantes. Les chercheurs du groupe FDP de l’IBS ont déjà démontré que ces protéines subissent une transition conformationnelle réversible en réponse aux changements environnementaux, s’auto-assemblant pour former un hydrogel fibreux, une transition considérée comme essentielle à la résistance au stress des tardigrades.
Grâce à une collaboration entre les groupes FDP et MEM de l’IBS et l’ESRF (Max Nanao), les chercheurs ont pu combiner la cristallographie aux rayons X, la RMN et les microscopies à force atomique et électronique, afin de déterminer la structure de ces fibrilles, qui sont formées à partir d’une hélice étendue qui se dimérise via deux interfaces situées sur des faces alternées de l’hélice, permettant un mode unique d’assemblage de la fibrille.
Cette structure permettra de mieux comprendre les bases moléculaires de la résistance au stress chez les tardigrades, tout en ouvrant de nouvelles perspectives pour la conservation de la biomasse ou la conception de protéines tolérantes au stress.
Fibril Structure of Desiccation-Protective Tardigrade Protein CAHS-8. Malki A, Teulon JM, Mikkola EA, Maurin D, Pellequer JL, Nanao MH, Blackledge M. Angewandte Chemie International Edition 2025 ; e19912.
Contact : Martin Blackledge, chercheur CEA du Groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN (IBS/FDP)