La respiration est au cœur de la conversion d’énergie chez la plupart des organismes vivants. Elle repose sur des chaînes de transfert d’électrons situées dans la membrane, au sein desquelles de petites molécules appelées quinones assurent un rôle de navettes électrochimiques. Parmi les molécules qui alimentent ces chaînes respiratoires, le NADH occupe une place centrale. Produit par de nombreuses réactions du métabolisme, il doit être réoxydé pour que la cellule continue à fonctionner, étape assurée par des NADH déshydrogénases.
Dans un article paru dans Nature Communications, des scientifiques de l’Institut de Biologie Structurale (IBS) et du Laboratoire de chimie bactérienne (LCB) dévoilent l’architecture inattendue de cette enzyme clé de la respiration bactérienne, la NADH déshydrogénase de type II.
Ils mettent en évidence un échafaudage tubulaire capable de connecter l’enzyme à la membrane et aux quinones, molécules qui assurent le transfert d’électrons dans la chaîne respiratoire.
Cette découverte renouvelle notre compréhension de l’évolution et de l’organisation des chaînes respiratoires. En savoir plus
A Bacillales-specific tubular scaffold essential for NADH dehydrogenase activity. Seduk F, Osman R, Garcia PS, Bizien-Jaglin L, Juyoux P, Kosta A, Sauvage S, Maté MJ, Pierrel F, Lebrun R, Schoehn G, Yamaryo-Botté Y, Botté CY, Nicolet Y, Cherrier MV, Walburger A, Magalon A. Nat Commun. 2026 Jun 18. doi : 10.1038/s41467-026-74385-2. Epub ahead of print. PMID : 42315832.
Contact : Mickaël Cherrier, chercheur UGA du groupe Metalloprotéines (IBS/METALLO)