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Vue détaillée de la dynamique d’une enzyme de 0,5 MDa-large à partir de la RMN à l’état solide. L’article de Diego a été publié dans JACS.
Un schéma avancé de marquage isotopique associé à la RMN de spinning à angle magique avec détection de protons permet d’obtenir des vues très détaillées des mouvements des cycles aromatiques, jusqu’à 100 K, et sur des échelles de temps de 8 ordres de grandeur.
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Détermination intégrée de la structure par RMN + EM publiée dans Nature Communications : nouvelle méthode, nouveau record!
Notre dernier préprint est sorti sur la détermination intégrée de la structure à partir de données RMN et EM. Nous avons été en mesure d’assigner, essentiellement jusqu’à son terme, l’assemblage protéique TET2 de 12 x 39 kDa, la plus grande protéine pour laquelle cette analyse si détaillée a été réalisée. Nous avons développé une nouvelle approche, qui exploite conjointement les données RMN et EM et qui a permis d’obtenir une structure de résolution quasi atomique à partir de ces données.
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En couverture de Cell : le mécanisme des chaperons transportant les protéines membranaires dans les mitochondries.
L’échange de métabolites entre la matrice mitochondriale et le cytosol dépend de canaux β-barriques dans la membrane externe et de protéines transporteuses α-hélicoïdales dans la membrane interne. Les chaperons essentiels de la translocase de la membrane interne (TIM) escortent ces protéines à travers l’espace intermembranaire, mais les détails structurels et mécanistiques restent insaisissables. Nous avons utilisé une approche de biologie structurale intégrée pour révéler le principe fonctionnel des chaperons TIM.
En intégrant la RMN à de nombreuses autres approches biophysiques, structurelles et in-vivo, nous avons fourni une image détaillée de ce complexe chaperon hautement dynamique. Les détails peuvent être trouvés ICI
L’article a été mis en avant dans la "Faculté des 1000"
27/9/2018
Investigation structurale d’une chaperonine en action.
De nombreuses fonctions cellulaires fondamentales sont réalisées par de grands assemblages de protéines. C’est notamment le cas du contrôle de la qualité des protéines, processus par lequel les cellules assurent le recyclage ou le repliement correct de leurs principaux constituants, afin d’éviter l’accumulation de protéines mal repliées, d’agrégats ou de fibrilles. Ces grandes machineries - chaperons, protéases et peptidases - sont complexes et dynamiques. L’étude de ces machines biologiques représente un défi important, en raison de la taille même de ces particules, de la complexité de leurs substrats biologiques et des réarrangements structurels impliqués. Les chercheurs de l’IBS ont mis en œuvre une approche qui combine l’observation par résonance magnétique nucléaire spécifique au site de très grandes protéines, rendue possible par des méthodes avancées de marquage isotopique, avec un système de régénération de l’ATP in situ. Grâce à cette méthode, ils fournissent un aperçu fonctionnel de la chaperonine hsp60 de 1 MDa de grande taille tout en traitant les protéines clientes. Les résultats, publiés dans Sciences Advances le 19 septembre 2018, révèlent comment le cycle fonctionnel de cet assemblage complexe est régulé. Cette approche ouvre de nouvelles perspectives pour étudier directement les structures et les mécanismes de diverses machines biologiques en action.
L’étude structurale d’une chaperonine en action révèle comment la liaison des nucléotides régule le cycle fonctionnel. Mas G, Guan J-Y, Crublet E, Colas Debled E, Moriscot C, Gans P, Schoehn G, Macek P, Schanda P, Boisbouvier J. Science Advances 2018 September 19.
