Activateur de la synthase du peptidoglycane LpoP chez Pseudomonas aeruginosa (2020)

Le peptidoglycane (PG) est un composant essentiel de la paroi cellulaire bactérienne et est assemblé à partir d’un précurseur lipidique II par des réactions de glycosyltransférase et de transpeptidase catalysées en particulier par des protéines de liaison à la pénicilline de classe A bifonctionnelles (aPBPs). Chez le principal pathogène clinique Pseudomonas aeruginosa, PBP1B est ancré dans la membrane cytoplasmique mais régulé par une lipoprotéine spécialisée localisée dans la membrane externe, connue sous le nom de LpoP. Ici, nous rapportons la structure de LpoP, montrant une attache flexible N-terminale étendue suivie d’un domaine bien ordonné de répétitions tandem tétratricopeptidiques C-terminales. Nous montrons que LpoP stimule les activités transpeptidase et glycosyltransférase de PBP1B in vitro et interagit directement via son domaine globulaire C-terminal avec le domaine central UB2H de PBP1B. Contrairement à la situation chez E. coli, CpoB de P. aeruginosa ne régule pas PBP1B/LpoP in vitro. Nous proposons un mécanisme qui aide à souligner les similitudes et les différences dans l’activation des PBP de classe A chez les bactéries à Gram négatif.

Collaboration : W. Vollmer (NewCastle Univ., UK), Natalie Strynadka (Vancouver, Canada)