MapZ se localise au milieu de la cellule et agit comme une balise moléculaire pour le positionnement de la machinerie de division cellulaire chez la bactérie Streptococcus pneumoniae. MapZ contient une seule hélice transmembranaire qui sépare le domaine extracellulaire C-terminal du domaine cytoplasmique N-terminal. Seules la structure et la fonction du domaine extracellulaire sont connues. Nous démontrons ici qu’une grande partie du domaine cytoplasmique est intrinsèquement désordonnée et qu’il existe deux régions (des résidus 45 à 68 et 79 à 95) qui ont tendance à se replier en hélices amphipathiques. Nous révélons également que ces régions interagissent avec la surface des liposomes qui imitent la membrane cellulaire de Streptococcus pneumoniae. La région N-terminale hautement conservée et dépliée (des résidus 17 à 43) interagit spécifiquement avec FtsZ indépendamment de l’état de polymérisation de FtsZ. De plus, nous montrons que la phosphorylation de MapZ aux positions Thr67 et Thr68 n’a pas d’impact sur l’interaction avec FtsZ ou les liposomes. Dans l’ensemble, nous proposons un modèle dans lequel le recrutement de FtsZ par MapZ au milieu de la cellule est modulé par la compétition de la liaison de MapZ à la membrane cellulaire. L’interaction moléculaire entre les composants de ce complexe tripartite pourrait représenter une étape clé vers l’assemblage complet du divisome.
Collaboration : C. Grangeasse (CNRS, Lyon)