Les protéines fluorescentes phototransformables (PTFP) sont des outils essentiels pour la microscopie à super-résolution (SR). L’ingénierie rationnelle des protéines fluorescentes exploite les informations mécanistiques disponibles à partir des études structurelles, principalement la cristallographie aux rayons X, afin de concevoir de nouvelles variantes de PTFP avec des propriétés améliorées pour des applications particulières. Nous appliquons ici la spectroscopie RMN en solution pour étudier les changements induits par la lumière dans la dynamique conformationnelle de rsFolder, une protéine fluorescente à commutation réversible. La vue dynamique offerte par la RMN met en évidence les régions de la protéine qui comprennent des points de mutation potentiellement intéressants pour de futures campagnes de mutagenèse.
Collaborations : D. Bourgeois (IBS Grenoble)