La protéine non structurelle 5A (NS5A) du virus de l’hépatite C joue un rôle important dans la réplication virale et la formation des particules. Les 250 résidus de l’extrémité C-terminale sont très désordonnés et présentent de nombreux sites d’interaction avec d’autres protéines virales et hôtes. Notre étude RMN a révélé la présence de structures α-hélicoïdales transitoires dans 4 régions de la séquence peptidique qui sont partiellement stabilisées par des interactions tertiaires à longue portée. Deux de ces régions α-hélicoïdales transitoires forment un motif de liaison non canonique pour une liaison de faible affinité avec les domaines SH3, et une compaction partielle lors de la phosphorylation de la protéine.
Collaborations : D. Willbold (FZ Jülich, Allemagne)