Highlights

Seuls les travaux scientifiques publiés sous l’affiliation de l’IBS sont mis en avant (depuis fin 2024). Toutes les images présentées sont protégées par les droits d’auteur de MicroMet et ne peuvent être partagées ni réutilisées ; création par Benjamin Large
2026

Nous avons découvert un nouveau type de ferritine ! En raison de son ligand intrinsèque (l’hème) et de son oligomérisation (en 12-mères au lieu de 24-mères), nous avons baptisé cette protéine « mini-bactérioferritine ».

Communiqué de presse : à venir très bientôt !

Wissink M, Engilberge S, Leão P, Jansen RS, Jetten MSM, Royant A, Welte CU, Wagner T. Mini-bacterioferritins : Structural insight into a new type of ferritin-like protein from the anaerobic methane-oxidising archaeon Candidatus Methanoperedens sp. BLZ2. Comm. Biol. Accepted. BioRxiv doi : 10.1101/2025.06.06.658376

2025

Comment les bactéries anaérobies régulent-elles l’assimilation de l’azote pour éviter l’épuisement de leurs réserves énergétiques ? Découvrez l’article préliminaire de notre dernière avancée scientifique, qui met en lumière le mécanisme moléculaire par lequel une petite protéine inhibitrice se lie à la nitrogénase et en bloque l’activité.

Maslać N, Bolte P, Müller M-C, Wagner T#. Molecular mechanism of nitrogenase sequestration by a PII-protein couple. BioRxiv. doi : 10.64898/2025.12.07.692841

Comment les méthanogènes décomposent-ils le N₂ pour produire de l’ammoniac, utilisé comme engrais ? Consultez notre prépublication si vous souhaitez découvrir à quoi ressemble une nitrogenase isolée d’une archée vivant dans un volcan sous-marin !

Maslać N, Törer MR, Bolte P, Wagner T#. Molecular basis of N2 fixation in a hyperthermophilic archaeon. BioRxiv. doi : 10.1101/2025.10.10.681579

Comment un micro-organisme industriel transforme-t-il les gaz résiduaires en bioéthanol ? Nous avons découvert que la première étape de la production d’éthanol chez Clostridium est catalysée par une enzyme dépendante du tungstène et repose sur un couplage enzymatique.

Lemaire ON, Belhamri M, Schevchenko A, Wagner T. Carbon monoxide-driven bioethanol production operates via a tungsten-dependent catalyst. Nat. Chem. Biol. 2025. doi : 10.1038/s41589-025-02055-3

Analyse d’une hydrogénase géante pour élucider le mécanisme de dissociation de l’H₂. En combinant la cristallographie aux rayons X et des méthodes spectroscopiques, nous caractérisons l’hydrogénase contenant du [NiFe] issue d’un méthanogène marin, mettant en évidence ses différents états redox et fournissant une image précise de son cofacteur métallique.

Jespersen M, Lorent C, Lemaire ON, Zebger I, Wagner T. Structural and spectroscopic insights into catalytic intermediates of a [NiFe]-hydrogenase from group 3. ChemBioChem. 2025. doi : 10.1002/cbic.202500692

Comment les micro-organismes anaérobies capturent-ils les petits hydrocarbures pour les transformer en nutriments ? Notre point de vue sur les différentes stratégies utilisées par les enzymes qui catalysent ces réactions complexes.

Jawadekar D, Lemaire ON, Wagner T#. New Frontiers in short-chain Alkyl-Coenzyme M Reductases. Current Opinion in Microbiology. 2025. doi : https://doi.org/10.1016/j.mib.2025.102665

Description atomique de l’enzyme capturant le méthane directement isolé à partir d’enrichissements microbiens.

https://www.ibs.fr/en/communication-outreach/highlights/atomic-resolution-snapshots-of-the-methane-capturing-machine-from-native

Müller M-C, Wissink M, Mukherjee P, Von Possel N, Laso-Pérez R, Engilberge S, Carpentier P, Kahnt J, Wegener G, Welte CU, Wagner T. Atomic resolution structures of key enzyme MCR in anaerobic methanotrophy reveal novel and extensive post-translational modifications. Nat. Comm. 2025. doi : 10.1038/s41467-025-63387-1

Filmer la chorégraphie moléculaire qui préside à la synthèse d’un élément constitutif de la cellule. En combinant les atouts de la cryomicroscopie électronique et de la cristallographie aux rayons X, nous avons déchiffré les étapes successives de la production d’acétyl-CoA, une réaction ancienne, voire primordiale, qui transforme le gaz en vie.

Yin MD, Lemaire ON, Rosas Jiménez JG, Belhamri M, Shevchenko A, Hummer G#, Wagner T, Murphy BJ. Conformational dynamics of a multienzyme complex in anaerobic carbon fixation. Science. 2025. doi : 10.1126/science.adr96

Comment les microbes transforment-ils le sulfate en un élément constitutif de la cellule ou en énergie ? Découvrez-le dans le chapitre de notre ouvrage et apprenez comment un méthanogène particulier utilise une stratégie de « mix-and-match » pour créer sa propre voie d’assimilation du soufre.

Jespersen M, and Wagner T. Biological formation of sulfide. Book chapter dedicated to the “Iron sulphur for Life” consortium, published by Wiley. 2025. doi : 10.1002/9783527843596.ch6

2024

Comment pouvons-nous nous inspirer de l’enzyme de fixation du CO₂ issue des méthanogènes pour inciter les chimistes à mettre au point des catalyseurs mimétiques ? Notre analyse du sujet, à la lumière des enseignements tirés de la biologie structurale et de l’électrochimie.

Lemaire ON, and Wagner T. An all-in-one CO2 capture and transformation : lessons from formylmethanofuran dehydrogenases. Account of Chemical Research. 2024. doi : 10.1021/acs.accounts.4c00623

Vous souhaitez acquérir des connaissances générales sur le monde fascinant des méthanogènes, depuis leur rôle dans les niches écologiques et la société moderne jusqu’aux détails moléculaires de leur métabolisme ? Voici un chapitre de livre que je vous recommande.

Wagner T, Toffin L, Borrel G. Chapter 5 “Methanogenic Archaea” from Biology of Archaea, Volume 1 : Discovery, Evolution and Diversity of Archaea. Wiley. 2025. doi : 10.1002/9781394351848.ch5.

Comment les micro-organismes parviennent-ils à dépolluer l’éthane libéré par la croûte terrestre avant qu’il n’atteigne notre atmosphère ? Nous avons découvert que les deux dernières réactions de la voie de dégradation de l’éthane font appel à un accepteur d’électrons différent, ce qui permet de réorganiser le métabolisme pour en optimiser l’efficacité.

Lemaire ON, Wegener G, Wagner T#. F420 reduction as a cellular driver for anaerobic ethanotrophy. Nat. Commun. 2024. doi : 10.1038/s41467-024-53338-7

Publications antérieures du groupe MicroMet (pour l’Institut Max Planck de microbiologie marine) :

  • Maslać N, Cadoux C, Bolte P, Murken F, Gu W, Milton RD, Wagner T. Structural comparison of (hyper-)thermophilic nitrogenase reductases from three marine Methanococcales. FEBS Journal. 2024. doi : 10.1111/febs.17148.
  • Aziz I, Kayastha K, Kaltwasser S, Vonck J, Welsch S, Murphy BJ, Kahnt J, Wu D, Wagner T, Shima S, Ermler U. Structural and mechanistic basis of the central energy-converting methyl transferase complex of methanogenesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2024. doi : 10.1073/pnas.2315568121
  • Müller M-C, Lemaire ON, Kurth JM, Welte CU, Wagner T. Differences in the regulation mechanisms of the glutamine synthetase from methanogenic archaea unveiled by structural investigations. Comm. Bio. 2024. doi : 10.1038/s42003-023-05726-w.
  • Cadoux C, Maslać N, Luzio LD, Ratcliff D, Gu W, Wagner T, Milton RD. The Mononuclear Metal-Binding Site of Mo-Nitrogenase Is Not Required for Activity. JACS Au. 2023. doi.org/10.1021/jacsau.3c00567
  • Buschen R, Lambertus P, Scheve S, Horst S, Song F, Wöhlbrand L, Neidhardt J, Winklhofer M, Wagner T, Rabus R. Sensitive and selective phenol sensing in denitrifying Aromatoleum aromaticum EbN1T. Microbiol Spectr. 2023. doi : 10.1128/spectrum.02100-23.
  • Sahin S, Lemaire ON, Belhamri M, Kurth JM, Welte CU, Wagner T, Milton RD. Bioelectrocatalytic CO2 Reduction by Mo-Dependent Formylmethanofuran Dehydrogenase. Angew Chem Int Ed Engl. 2023. doi : 10.1002/anie.202311981.
  • Yang L, Wagner T, Mechaly A, Boyko A, Bruch E, Megrian D, Gubellini F, Alzari PM, Bellinzoni M. High resolution cryo-EM and crystallographic snapshots of the large actinobacterial 2-oxoglutarate dehydrogenase : an all-in-one fusion with unique properties. Nat Commun. 2023. doi : 10.1038/s41467-023-40253-6.
  • Jespersen M, and Wagner T. Assimilatory sulfate-reduction in the marine methanogen Methanothermococcus thermolithotrophicus. Nat Microbiol. 2023. doi.org/10.1038/s41564-023-01398-8
  • Cadoux C, Ratcliff D, Maslać N, Gu W, Tsakoumagkos I, Hoogendoorn S, Wagner T, and Milton RD. Nitrogen Fixation and Hydrogen Evolution by Sterically Encumbered Mo-Nitrogenase. JACS Au. 2023. doi.org/10.1021/jacsau.3c00165
  • Lemaire ON, Belhamri M., Wagner T. Structural and biochemical elucidation of class I hybrid cluster protein natively extracted from a marine methanogenic archaeon. Front. Microbiol. 2023. doi.org/10.3389/fmicb.2023.1179204
  • Jespersen M, Pierik AJ, Wagner T. Structures of the sulfite detoxifying F420-dependent enzyme from Methanococcales. Nat Chem Biol. 2023. doi : 10.1038/s41589-022-01232-y.
  • Maslać N, Sidhu C, Teeling H, Wagner T. Comparative Transcriptomics Sheds Light on Remodeling of Gene Expression during Diazotrophy in the Thermophilic Methanogen Methanothermococcus thermolithotrophicus. mBio. 2022. doi : 10.1128/mbio.02443-22.
  • Lemaire ON, and Wagner T. A Structural View of Alkyl-Coenzyme M Reductases, the First Step of Alkane Anaerobic Oxidation Catalyzed by Archaea. Biochemistry. 2022. doi : 10.1021/acs.biochem.2c00135.
  • Kurth JM, Nobu MK, Tamaki H, de Jonge N, Berger S, Jetten MSM, Yamamoto K, Mayumi D, Sakata S, Bai L, Cheng L, Nielsen JL, Kamagata Y, Wagner T, Welte CU. Methanogenic archaea use a bacteria-like methyltransferase system to demethoxylate aromatic compounds. ISME J. 2021. doi : 10.1038/s41396-021-01025-6.
  • Lemaire ON, Müller MC, Kahnt J, Wagner T. Structural rearrangements of a dodecameric Ketol-Acid Reductoisomerase isolated from a marine thermophilic methanogen. Biomolecules. 2021. doi : 10.3390/biom11111679.
  • Roux A, Talon R, Alsalman Z, Engilberge S, D’Aléo A, Di Pietro S, Robin A, Bartocci A, Pilet G, Dumont E, Wagner T, Shima S, Riobé F, Girard E, Maury O. Influence of Divalent Cations in the Protein Crystallization Process Assisted by Lanthanide-Based Additives. Inorg. Chem. 2021. doi : 10.1021/acs.inorgchem.1c01635.
  • Müller MC, Wagner T. The Oxoglutarate Binding Site and Regulatory Mechanism Are Conserved in Ammonium Transporter Inhibitors GlnKs from Methanococcales. Int. J. Mol. Sci. 2021. doi.org/10.3390/ijms22168631.
  • Hahn CJ, Lemaire ON, Kahnt J, Engilberge S, Wegener G, Wagner T. Crystal structure of a key enzyme for anaerobic ethane activation. Science. 2021. doi : 10.1126/science.abg1765.
  • Kurth JM, Müller MC, Welte CU, Wagner T. Structural Insights into the Methane-Generating Enzyme from a Methoxydotrophic Methanogen Reveal a Restrained Gallery of Post-Translational Modifications. Microorganisms. 2021. doi : 10.3390/microorganisms9040837.
  • Bunik VI, Wagner T, Bellinzoni M. Energy Metabolism | 2-Oxoglutarate Dehydrogenase Complex. Encyclopedia of Biological Chemistry III (Third Edition). 2021. Book chapter
  • Lemaire ON, Wagner T. Gas channel rerouting in a primordial enzyme : Structural insights of the carbon-monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex from the acetogen Clostridium autoethanogenum. Biochim. Biophys. Acta Bioenerg. 2021. doi : 10.1016/j.bbabio.2020.148330.
  • Engilberge S, Wagner T, Carpentier P, Girard E, Shima S. Krypton-derivatization highlights O2-channeling in a four-electron reducing oxidase. Chem. Commun. 2020. doi : 10.1039/d0cc04557h.
  • Shima S, Huang G, Wagner T, Ermler U. Structural Basis of Hydrogenotrophic Methanogenesis. Annu. Rev. Microbiol. 2020. doi : 10.1146/annurev-micro-011720-122807.
  • Lemaire ON, Jespersen M, Wagner T. CO2-fixation strategies in energy extremophiles : What can we learn from homoacetogens ? Front. Microbiol. 2020. doi : 10.3389/fmicb.2020.00486.
  • Huang G, Wagner T, Ermler U, Shima S. Methanogenesis involves direct hydride transfer from H2 to an organic substrate. Nat. Rev. Chem. 2020. doi.org/10.1038/s41570-020-0167-2.
  • Huang G, Wagner T, Demmer U, Warkentin E, Ermler U, Shima S. The hydride transfer process in NADP dependent methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase. J. Mol. Biol. 2020. doi : 10.1016/j.jmb.2020.01.042.
  • Hemmann JL, Wagner T, Shima S, Vorholt JA. Methylofuran is a prosthetic group of the formyltransferase/hydrolase complex and shuttles one-carbon units between two active sites. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2019. doi : 10.1073/pnas.1911595116.