La transformation microbienne dans les cycles biogéochimiques planétaires

Parmi les micro-organismes qui ont un impact sur la planète, on trouve les méthanogènes, qui contribuent à la moitié des émissions mondiales de méthane en se nourrissant de diverses sources de carbone (par exemple, le CO₂, les méthylamines, les dérivés de la lignine…). D’autre part, certains micro-organismes spécialisés « brûlent » les hydrocarbures en l’absence d’oxygène, agissant comme des filtres qui empêchent les alcanes d’atteindre l’atmosphère ou de contaminer l’environnement. On estime par exemple que 50 à 70 % du méthane émis est reconverti en CO₂ grâce à leur métabolisme. Ces microbes anaérobies, capables de jongler avec le carbone grâce à une chimie étonnante, sont des acteurs clés de la biosphère : ils orchestrent les dernières étapes de la dégradation de la matière biologique, fournissent de l’azote biologique ou soutiennent les chaînes trophiques par le couplage du cycle du soufre.

Notre travail consiste à comprendre les réactions chimiques issues de leur métabolisme énergétique en isolant et en caractérisant leurs enzymes. En raison de la complexité de ces (métallo)enzymes et de leurs secrets encore inconnus (par exemple, de nouveaux types de cofacteurs), nous utilisons directement des microbes natifs, même s’ils font partie de ce qu’on appelle la « matière noire microbienne ». Comment relevons-nous le défi extrême que représente l’isolement d’une enzyme parmi tant d’autres au sein du consortium microbien ? Grâce à la cristallisation des protéines ! Nous nous appuyons ensuite sur tous les outils disponibles dans notre laboratoire et sur le campus de l’EPN pour obtenir autant d’informations biologiques que possible à partir de ces cristaux.

Par exemple, nous avons récemment utilisé des enrichissements microbiens anaérobies contenant des méthanotrophes pour obtenir un aperçu de l’enzyme qui capture le méthane. Les structures déterminées à la résolution atomique mettent en évidence le métallocofacteur natif contenant du nickel, ainsi que les coenzymes utilisées dans les réactions et sept modifications post-traductionnelles.

Publications sélectionnées

  • Jawadekar D, Lemaire ON, Wagner T. New Frontiers in short-chain Alkyl-Coenzyme M Reductases. Current Opinion in Microbiology. 2025. doi : 10.1016/j.mib.2025.102665
  • Müller M-C, Wissink M, Mukherjee P, Von Possel N, Laso-Pérez R, Engilberge S, Carpentier P, Kahnt J, Wegener G, Welte CU, Wagner T. Atomic resolution structures of key enzyme MCR in anaerobic methanotrophy reveal novel and extensive post-translational modifications. Nat. Comm. 2025. doi : 10.1038/s41467-025-63387-1
  • Wagner T, Toffin L, Borrel G. Les archées méthanogènes. Chapter for an Archaea book dedicated to BsC and MsC students. 2024. Book chapter available in French and English.
  • Lemaire ON, Wegener G, Wagner T. F420 reduction as a cellular driver for anaerobic ethanotrophy. Nat. Commun. 2024. doi : 10.1038/s41467-024-53338-7
  • Lemaire ON, and Wagner T. A Structural View of Alkyl-Coenzyme M Reductases, the First Step of Alkane Anaerobic Oxidation Catalyzed by Archaea. Biochemistry. 2022. doi : 10.1021/acs.biochem.2c00135.
  • Kurth JM, Nobu MK, Tamaki H, de Jonge N, Berger S, Jetten MSM, Yamamoto K, Mayumi D, Sakata S, Bai L, Cheng L, Nielsen JL, Kamagata Y, Wagner T, Welte CU. Methanogenic archaea use a bacteria-like methyltransferase system to demethoxylate aromatic compounds. ISME J. 2021. doi : 10.1038/s41396-021-01025-6.
  • Hahn CJ, Lemaire ON, Kahnt J, Engilberge S, Wegener G, Wagner T. Crystal structure of a key enzyme for anaerobic ethane activation. Science. 2021. doi : 10.1126/science.abg1765.
  • Kurth JM, Müller MC, Welte CU, Wagner T. Structural Insights into the Methane-Generating Enzyme from a Methoxydotrophic Methanogen Reveal a Restrained Gallery of Post-Translational Modifications. Microorganisms. 2021. doi : 10.3390/microorganisms9040837.

Collaborations externes

  • Dr. Gunter Wegener (MPI Bremen, Germany)
  • Prof. Dr. Cornelia Welte (Radboud University, The Netherlands)
  • Anna Schevchenko (MPI Dresden, Germany)
  • Prof. Dr. Julia Kurth (Münster University, Germany)
  • Dr. Ingo Zebger (Technical University Berlin, Gemany)