Les tardigrades sont remarquables pour leur capacité à survivre à des conditions de stress extrêmes aussi diverses que les températures extrêmes et la dessiccation. Les mécanismes moléculaires qui leur confèrent cette résistance inhabituelle au stress physique restent inconnus. Récemment, il a été démontré que des protéines intrinsèquement désordonnées, propres aux tardigrades, jouent un rôle essentiel dans l’anhydrobiose des tardigrades. Nous caractérisons ici le comportement conformationnel et physique de la protéine CAHS-8 de Hypsibius exemplaris. L’imagerie AFM montre que la protéine forme successivement des oligomères, de longues fibres et enfin des gels constitués de fibres, d’une manière fortement dépendante de la température. La RMN montre que le domaine hélicoïdal forme le cœur de la structure fibrillaire, les extrémités désordonnées restant très dynamiques au sein du gel.
Les images AFM ont été réalisées par Jean-Marie Teulon à partir d’échantillons préparés par Anas Malki. L’amélioration des images AFM à l’aide du filtre de pondération laplacien a été réalisée par Wendy Chen.
Malki A, Teulon J-M, Camacho Zarco A, Chen S-wW, Adamski W, Maurin D, Salvi N, Pellequer J-L and Blackledge M (2022) Intrinsically disordered tardigrade proteins self-assemble into fibrous gels in response to environmental stress. Angew. Chem. Int. Ed. 61 : e202109961.